Die österreichische Fleischerei und die weitere deutschsprachige Tradition verwandeln beide Schwarte, Sehnen, Muskelhäute und Schwarten in brauchbares Wurstmaterial. Sie tun das auf entgegengesetzte Weise. Der eine Weg hält das Kollagen roh und kalt. Der andere wandelt es mit Hitze in Gelatine um, eine Praxis so alt wie Sülze und Presskopf. Aus einem tierischen Rohstoff entstehen so zwei verschiedene Zutaten mit je eigener Funktion, je nachdem, wie man ihn aufbereitet. Die zu unterscheidenden Rohstoffe sind Schweineschwarte, Hühnerhaut, Rinderhaut und Rinderbindegewebe. Schweine- und Hühnerbindegewebe verarbeiten wir nicht, weil sie nicht annähernd so viel brauchbares Bindegewebe wie Rind liefern.

Von Eben van Tonder und Christa van Tonder-Berger, 18. Juni 2026

Zusammenfassung

Bindegewebe, also Haut, Schwarte, Sehnen und Muskelhäute, ist billig und reich an Kollagen. Seine Verwendung in der Wurst ist altes Fleischerhandwerk. Das gekochte Kollagengel hinter Sülze, Presswurst und der Kochwurstgruppe reicht bis ins mittelalterliche Europa zurück. Helsinki maß 1981 seine Temperaturen, Nebraska in den 1990er-Jahren seine Wasserbindung.

Daraus ergeben sich zwei Wege, das Bindegewebe zu nutzen. Sie erfüllen verschiedene Aufgaben und wirken am besten in Kombination.

• Der Salzstoß-Weg. Das Bindegewebe bleibt roh und kalt und kommt als Einlage hinzu. Natives Kollagen bindet Wasser schlecht und dient daher als Füllstoff, der Biss und Körper gibt.
• Der Weg der Schwarten-, Haut- oder Sehnenemulsion, der HeatCut-Stoß. Das Bindegewebe wird zu Gelatine gekocht, mit Wasser fein zerkleinert und als Gel wieder zugegeben. Gelatine bindet Wasser stark und hält so günstiges Zusatzwasser in gebundener Form.
• Die Kombination. Biss kommt allein vom mageren Fleisch, nie vom Kollagen. Man hält den Mageranteil hoch für den Biss, das gekochte Gel als Nebenphase zum Wasserbinden und etwas rohen Salzstoß für den Körper. Festigkeit und günstiges Wasser stammen dann von zwei verschiedenen Proteinen mit zwei verschiedenen Aufgaben.

Weitere Befunde dazu:

• Wie leicht das Kollagen umwandelt, hängt vom Rohstoff ab. Schweineschwarte und Hühnerhaut wandeln leicht um. Alte Rindersehne ist am schwersten, weil sich mit dem Alter reife Quervernetzungen anhäufen. Rind enthält mehr Kollagen als Schwein.
• Salz und Phosphat haben keine funktionelle Wirkung auf das Gel oder den Stoß. Ihre Arbeit liegt bei der Bindung des Fleisches. Die organische Säure in alten Rezepten ist eine Kollagenvorbehandlung, nützlich bei Haut und jungem Gewebe, schwächer bei altem Rind.
• Der Beitrag gibt Aufbereitungsanleitungen über jung und alt bei Schwein, Rind und Huhn und prüft die Kombination am Bindungsmodell von LaBudde.
• Wir wählten die Namen HeatCut Hautstoß für die Hautgele und HeatCut Tendonstoß für die Bindegewebsgele, um eine Verbindung zur österreichischen Tradition zu halten, während das Präfix HeatCut anzeigt, dass das Gewebe erhitzt, geschnitten und mit Wasserzugabe hergestellt wurde. In der alten Sprache sind das schlicht Haut- und Sehnenemulsionen. Der Beitrag ist die Benennung, kein neues Verfahren.

Die Verwendung von Bindegewebe in der Wurst ist älter als die Fleischwissenschaft. Sehnen, Muskelhäute und Schwarte sind reichlich vorhanden, billig und kollagenreich, daher hat jede Wursttradition eine Verwendung dafür gefunden. Es gibt zwei Methoden. Das Österreichische Lebensmittelbuch hält das Material kalt und roh, in dem, was es Salzstoß nennt. Die deutschsprachige Tradition, geteilt über Deutschland, Österreich und die Schweiz, macht das Gegenteil und kocht das kollagenreiche Gewebe, bis es zu Gelatine wird und als Bindegel erstarrt. Dieser heiße Weg ist die Grundlage von Sülze, Presswurst und der Kochwurstgruppe. Er reicht bis ins mittelalterliche ländliche Europa zurück, wo die Sülze ein Weg war, keinen Teil des Tieres zu verschwenden, und das Kochen der Schwarte, ihr feines Zerkleinern und Einmischen in das Brät, damit es beim Abkühlen erstarrt, ist seit Langem im Fleischerhandwerk belegt. Das Labor kam später und maß es. Puolanne und Ruusunen an der Universität Helsinki beschrieben 1981 das Temperaturverhalten dieser Gele, und Osburn und Mandigo an der Universität Nebraska maßen Ende der 1990er-Jahre ihre Wasserbindungskapazität. Die beiden Methoden machen den Punkt klar: Natives Kollagen und Gelatine sind nicht dieselbe Zutat.

Der österreichische Ansatz: Salzstoß als kaltes, rohes Kollagen

Das Österreichische Lebensmittelbuch definiert Salzstoß eng. Es sind die fettarmen Bindegewebsteile, die Sehnen und Muskelhäute, die beim Entsehnen des Fleisches anfallen, in gesalzenem Zustand. Die drei kennzeichnenden Merkmale sind daher: Das Gewebe ist roh. Es ist gesalzen. Es wird kalt zerkleinert und eingearbeitet.

Bei der Burenwurst bestätigt die Reihenfolge dies. Das Brät wird zuerst aus Fleisch und Wasser hergestellt, und erst dann wird der auf zwei bis drei Millimeter vorgewolfte Salzstoß zusammen mit Kartoffelstärke zugegeben, wonach der Speck eingearbeitet wird. Das Bindegewebe wird vor dem Einarbeiten nie erhitzt und nie aufgefordert, selbst Wasser zu binden. Die Bindearbeit leistet das salzlösliche Muskelprotein im Brät, wo das Protein unter dem Einfluss des Salzes in Lösung geht und beim Erhitzen zu einem Netzwerk gerinnt, das Fett und Wasser einschließt. Der Salzstoß ist in diesem Schema eine Einlage und ein Strukturfüllstoff. Das native Kollagen trägt zu Biss und Ausbeute bei, ist aber nicht der funktionelle Wasserbinder.

Die Tradition: gekochte Schwarte als erstarrendes Gel

Der deutschsprachige Fleischer weiß seit Langem, wie man Bindegewebe in einen Binder verwandelt. Man brüht oder simmert Schwarte und andere kollagenreiche Teile, bis das Kollagen weich wird und zur Gelatine übergeht, und lässt es erstarren. Das erstarrte Material trägt mehrere Namen. Ein Block aus gekochter, gelierter Schwarte ist ein Schwartenblock, auch Schwartengallerte genannt. Die Schweizer Kümmelwurst nutzt beide Formen zugleich. Ihr Grundbrät besteht aus Rindfleisch, Wurstspeck, Schwartenblock und Eiswasser, während gebrühte Schwarte gesondert in der Einlage mit Schweinekopf und Sigelfleisch, dem Rinderzwerchfell, erscheint. So nutzt ein Erzeugnis gekochte Schwarte auf zwei Arten, als geliertes Bindemittel im Brät und als sichtbare gebrühte Einlage.

Die Kochwurstgruppe baut auf dieser Methode auf. Es sind vorgekochte Würste, deren Zutaten großteils gekocht werden, bevor das Wurstbrät hergestellt wird. Die Teile werden durch erstarrtes Fett bei den streichfähigen Streichwürsten zusammengehalten, durch Gelatine bei der Sülze, dem Fleisch in Aspik, oder durch hitzekoaguliertes Blutprotein bei der Blutwurst. Anders als ein Brühwurst bleibt eine Kochwurst beim Wiedererwärmen nicht fest, sondern neigt zum Verflüssigen, was die Signatur der Gelatine ist und nicht eines koagulierten Muskelproteinnetzwerks. Gekochte Schwarte bindet auch Presssack und Blutwurst, und ein schwartenreiches Brät, allein in Dosen gefüllt, erstarrt ohne zugesetzte Brühe. Das ist dieselbe Chemie, die das Labor später maß.

Der Beitrag des Labors: Helsinki und Nebraska maßen eine alte Methode

Das gekochte Kollagengel ist altes Fleischerhandwerk. Der mittelalterliche und frühneuzeitliche Fleischer kochte Schwarte, Kopf und Füße, setzte die Gelatine frei, zerkleinerte das weiche Gewebe und ließ es zur Bindung des Erzeugnisses erstarren. Österreichische Lehrbücher führen Sülzwürste schon in den 1920er-Jahren als festes Handwerksrepertoire, und die Presswurst erscheint im Codex von 1913 und in Wiener Berichten aus dem frühen neunzehnten Jahrhundert. Das Labor fügte das quantitative Verständnis hinzu. Puolanne und Ruusunen zerkleinerten 1981 Schweineschwarte und Muskelhäute von Jungbullen, mischten sie mit Wasser und Zusätzen, erhitzten die Mischung im Wasserbad und zentrifugierten sie heiß. Sie stellten fest, dass mit steigender Temperatur der gebundene Wassergehalt sank, während gelöstes Protein und Gelfestigkeit zunahmen, und sie zeichneten die Erstarrungs- und Wiederschmelztemperaturen der entstehenden Gelatine auf. Die Flüssigkeit aus den Bindegewebshäuten gelierte bei etwa zweiunddreißig Grad Celsius und schmolz nahe neunundvierzig Grad wieder, während Schweineschwarte bei etwa dreiundzwanzig Grad gelierte und nahe siebenundvierzig wieder schmolz. Sie fanden auch, dass die einmal durch Heißverarbeitung korrekt gebildete Gelatine bei normaler Schwankung von Salz, Phosphat, Wasserzugabe und pH-Wert ihre Wasserbindung oder Gelfestigkeit nicht stark änderte. Das maß die Physik hinter einer Praxis, die Fleischer bereits nutzten, einschließlich des praktischen Grundes, dass das Gel warm verarbeitet werden muss, weil es oberhalb seines Wiederschmelzpunktes flüssig ist und darunter erstarrt.

Ein systematisches Programm an der Universität Nebraska bestimmte dann, wie viel Wasser solche Gele aufnehmen und auf welcher Höhe sie verwendet werden können. Osburn und Mandigo arbeiteten an drei Rohstoffen, nämlich entsehntem Rinderhaxenbindegewebe, Hühnerhautbindegewebe und Schweineschwartenbindegewebe. Ihre beiden Berichte von 1996 belegten gelatinierte Gele aus Schweineschwarte und Rinderbindegewebe mit hohem Wasserzusatz als Wasserbinder. Die Arbeit von 1997 im Journal of Food Science, mit Eskridge, verwendete ein Schweineschwartenbindegewebsgel in fettreduzierter Mortadella. Die Arbeit von 1998 in Poultry Science erweiterte das auf Geflügelhautbindegewebsgel. Die Arbeit von 1999 im Journal of Muscle Foods, mit Calkins, verwendete ein entsehntes Rinderbindegewebsgel in fettreduzierter Mortadella. In diesen Studien wurden die Gele bei hohem Wasserzusatz geprüft und in das Enderzeugnis auf etwa zehn bis dreißig Prozent des Chargengewichts eingearbeitet, wo sie die Saftigkeit erhöhten und als praktische Wasserbinder wirkten, ohne das Erzeugnis zu destabilisieren. Das im Gel bereits gehaltene Wasser ging als gebundenes Wasser in das Enderzeugnis ein und nicht als freies Wasser, das mit dem Muskelproteinsystem konkurriert.

Dieselbe Methode erscheint, erneut gemessen, in der Lyonerarbeit von Mapanda, Hoffman, Mellett und Muller an der Universität Stellenbosch, wobei Mapanda am Natural Resources Development College in Lusaka tätig war. Ihr Ausgangsmaterial war Schweineschwarte, die Kollagenprotein ist und Rezepturen zugesetzt wird, weil sie billiger ist, zum Gesamtfleisch beiträgt und die Bindung von Wasser und Fett unterstützt. Da Schwarte zäh ist, wurde sie vorgekocht, mit etwa gleichen Massen Schwarte und Wasser bei Kochtemperatur für vier bis fünf Stunden, wonach Wasser wieder zugegeben wurde, um die Chargenmasse vor dem Kuttern wiederherzustellen. Das ist keine kalte Einlage. Es ist die gezielte thermische Umwandlung von Kollagen in ein weiches, wasserbindendes Gel, bevor die Schwarte überhaupt in die Emulsion gelangt, genau wie der Schwartenblock hergestellt wird, mit dem Unterschied, dass die Studie das sensorische und texturale Ergebnis maß.

Die amerikanische Literatur zu umstrukturiertem Fleisch erklärt, warum das funktioniert. Arbeiten in den Tagungsberichten der Reciprocal Meat Conference berichten, dass das Erhitzen von Hautkollagen zwanzig Minuten bei sechzig Grad Celsius und das anschließende Zugeben in geringen Mengen zu Fleischhomogenaten die Rheologie der Mischung verbessert und dass Gelatine und denaturiertes Kollagen starke Wasserbinder sind. Dieselbe Arbeit, von Kenney und Kollegen, zeigte, dass Kollagenerzeugnisse einschließlich handelsüblicher Gelatine sowie rohes und vorerhitztes Epimysium die Textur von vorgekochtem, umstrukturiertem Rindfleisch verbessern. Natives Kollagen bindet Wasser schlecht. Sobald Hitze die Tripelhelix zur Gelatine entfaltet, bindet dasselbe Protein freies Wasser gut.

Die zwei Methoden weisen die Wasserbindung verschiedenen Proteinen zu

Die zwei Methoden legen die Wasserbindungsarbeit auf verschiedene Proteine. In der Salzstoß-Tradition ist das Muskelprotein im Brät der Binder, und das Bindegewebe bleibt roh, gerade damit es sich als definierte, deklarierbare Einlage verhält und nicht als Gelatinequelle. In der Emulsionstradition wird das Kollagen zu Gelatine umgewandelt, sodass es selbst Wasser binden und Fett stabilisieren kann, was den Ersatz eines Teils des teureren mageren Fleisches erlaubt. Die eine Methode schützt die Integrität des Muskelproteinsystems. Die andere holt das Bindegewebe ins Bindungssystem, indem sie seine Chemie ändert.

Zu viel natives Kollagen verursacht Probleme. Die Literatur zu Geflügel und zerkleinertem Fleisch zeigt, dass hohe Anteile nativen Kollagens schlechte Emulgierkapazität, schlechte Wasserbindung und Gelnester ergeben, weil sich Kollagen anders als myofibrilläres Protein verhält. Die österreichische Methode vermeidet das, indem sie den Salzstoßanteil niedrig hält und die Bindelast beim Brät belässt. Die Labormethode vermeidet es, indem sie das Kollagen zuerst hydrolysiert. Beide steuern dasselbe Risiko aus entgegengesetzten Richtungen.

Merkmal	Salzstoß (Österreichisches Lebensmittelbuch)	Gekochtes Schwartengel (deutschsprachige Tradition, vom Labor gemessen)
Gewebezustand	Roh, natives Kollagen	Vorgekocht, Kollagen zur Gelatine umgewandelt
Temperatur vor Gebrauch	Kalt	Erhitzt, etwa vier bis fünf Stunden, oder zwanzig Minuten bei sechzig Grad Celsius für Hautkollagen
Vor Gebrauch gesalzen	Ja, laut Lebensmittelbuch in gesalzenem Zustand. Das Lebensmittelbuch nennt keinen Salzprozentsatz für das Material selbst	Nicht zwingend, Salz optional
Anteil im Originalrezept	20 % Salzstoß in der Wiener Burenwurst, laut belegter Rezeptur	10 bis 30 % Gel im Enderzeugnis, Nebraska und Mapanda
Primärer Wasserbinder	Muskelprotein im Brät	Das gelatinierte Kollagen selbst
Funktionelle Rolle	Einlage, Biss, Ausbeute	Wasser- und Fettbindung, Magerfleischersatz
Gesteuertes Hauptrisiko	Vermieden durch begrenzten Anteil und Stützung auf das Brät	Vermieden durch Hydrolyse des Kollagens vor Gebrauch

Haut, Schwarte und Gewebe sind nicht gleich

Das Verhalten eines gekochten Kollagengels hängt stark davon ab, aus welchem Gewebe es stammt und wie alt das Tier war. Die maßgebliche Größe ist die Kollagenquervernetzung. Frisch gebildetes Kollagen trägt unreife, hitzelabile Quervernetzungen, die beim Kochen leicht zerfallen, sodass das Kollagen leicht zu Gelatine umwandelt. Mit dem Alter des Tieres wandeln sich diese in reife, hitzestabile Quervernetzungen um, vor allem Pyridinolin, und das Kollagen wird zugleich zäher und umwandlungsbeständiger. Gewebe einer ausgewachsenen Kuh zeigt die höchste Pyridinolindichte und die höchste thermische Denaturierungstemperatur, das direkte Maß dafür, wie hartnäckig sich das Kollagen wegkochen lässt.

Rind und Schwein sind hier nicht vergleichbar. Rind enthält mehr Kollagen als Schwein in gleichwertigen Teilstücken, und beim Rind ist der Quervernetzungsgehalt positiv mit der Zähigkeit verbunden. Die Metaanalyse von Li und Kollegen fand, dass beim Schwein dieselben Korrelationen nicht signifikant waren, wobei die Autoren anmerken, das liege wohl an den wenigen untersuchten Studien und sei kein Beweis, dass keine Beziehung besteht. Klar ist, dass Schweine jung geschlachtet werden, sodass ihr Kollagen nicht die reife Quervernetzungslast einer alten Kuh anhäuft. Praktisch heißt das, Schweineschwarte ist ein leichter, gutmütiger Rohstoff, der mit Hitze allein sauber umwandelt, während Rind, besonders altes Rind, der schwierige Fall ist. Schwein liefert zudem schlicht weniger hartes Bindegewebe als Rind, sodass am Schlachtkörper die Rinderseite ist, wo sowohl die Menge als auch die Schwierigkeit liegen.

Huhn liegt am leichten Ende. Masthähnchenhaut stammt von sehr jungen Tieren und trägt wenig reife Quervernetzung, sodass sie schnell und bei niedriger Temperatur umwandelt, weshalb die Geflügelarbeit in Nebraska eine schonendere Extraktion bei sechzig Grad nutzte. Die Legehenne am Ende der Legezeit ist älter und etwas stärker quervernetzt, doch selbst das Gewebe der Legehenne bleibt weit unter dem ausgewachsenen Rind in der Quervernetzungsdichte. Der begrenzende Faktor bei Hühnerhaut ist nicht die Quervernetzung, sondern ihr hoher Fettgehalt, der begrenzt, wie viel Wasser das Gel aufnehmen kann.

Die Rolle von pH-Wert und Vorbehandlung

Salz, Phosphat und pH-Wert wird oft die falsche Aufgabe zugeschrieben. In der fertigen Wurst sind Salz und Phosphat wesentlich, doch ihre Arbeit liegt beim Muskelprotein im Brät, nicht beim Kollagengel. Salz löst Myosin und Aktin, und Phosphat hebt den pH-Wert vom isoelektrischen Punkt weg und dissoziiert Aktomyosin, was zusammen das salzlösliche Protein herauslöst, das Wasser bindet und beim Kochen erstarrt. Das ist das Bindesystem des Bräts. Das gekochte Kollagengel ist eine andere Sache. Der gemessene Befund aus Helsinki ist, dass die einmal durch Heißverarbeitung korrekt gebildete Gelatine bei normaler Schwankung von Salz, Phosphat und pH-Wert ihre Wasserbindung oder Gelfestigkeit nicht stark ändert. Sie haben keine funktionelle Wirkung auf das Gel oder den Stoß. Das der Emulsion zugesetzte Salz dient der Haltbarkeit und dem Geschmack, nicht dem Aufbau des Gels.

Es gibt jedoch eine Stufe, bei der der pH-Wert eine echte Wirkung auf das Kollagen hat, und sie erklärt die alten Rezepte mit Essig oder einer anderen organischen Säure. Das ist die Vorbehandlung, die Konditionierung des rohen Kollagens vor oder während des Kochens. Die Gelatineindustrie arbeitet seit Langem mit zwei Wegen. Die Säurevorbehandlung, der Typ-A-Weg, quillt das Kollagen und lockert seine Quervernetzungen, sodass sich die Tripelhelix schneller und bei niedrigerer Temperatur entfaltet, und sie wird klassisch für Schweineschwarte genutzt. Die alkalische oder kombinierte Behandlung, der Typ-B-Weg, ist die klassische Antwort für zähes, stark quervernetztes Rindermaterial wie Haut und Knochen. Die Säurevorbehandlung verbessert nachweislich die Emulgierstabilität der entstehenden Gelatine erheblich, und die beiden Wege ergeben strukturell verschiedene Gelatine, Säure liefert einzelne Peptidketten, Alkali doppelte, mit entsprechenden Unterschieden in Löslichkeit und Funktion. Die organische Säure in einem alten Schwartenemulsionsrezept ist daher keine Würze. Sie ist ein Umwandlungshilfsmittel, und ihr Wert steigt mit der Schwierigkeit des Rohstoffs.

Daraus ergibt sich eine einfache Faustregel. Für leichte Materialien, Masthähnchenhaut und Schweineschwarte, reichen Hitze und Zeit, und Säure ist optional. Für junges Rind hilft eine milde Säurevorbehandlung. Für alte Kuhhaut und besonders alte Kuhsehne widerstehen die reifen Quervernetzungen dem einfachen Säurequellen, sodass die bessere Antwort eine längere und heißere Extraktion oder ein kombinierter Ansatz ist statt eines Spritzers Essig. Es gibt keine einzelne beste Methode, weil das Optimum der Quervernetzungsdichte des Gewebes folgt.

Praktische Aufbereitung über die Bandbreite

Die folgenden Ausgangspunkte sind so geschrieben, dass sie über junge und alte Tiere jeder Art funktionieren. Es sind als Rezepte ausgedrückte Grundsätze, keine laborvalidierten Rezepturen, und die Kochzeiten sind die wichtigste Größe, die man dem Tieralter anpasst. In jedem Fall wird das Gewebe weich gekocht, heiß zerkleinert und mit Wasser zu einem feinen Gel verarbeitet, dann gekühlt oder warm gehalten zum Einarbeiten. Salz wird auf niedrigem Haltbarkeitsniveau angegeben, da das Gel es zum Erstarren nicht braucht.

Schweineschwarte, jung oder ausgewachsen. Schwein ist gutmütig. Schwarte waschen und putzen, dann bei etwa neunzig bis fünfundneunzig Grad Celsius sechzig bis neunzig Minuten simmern, bis sie ganz weich ist, und die ganze Kochflüssigkeit behalten, denn sie ist Gelatinelösung. Heiß wolfen, dann mit zugegebenem Wasser auf etwa das Ein- bis Zweifache des Schwartengewichts kuttern, mit etwas Salz zur Haltbarkeit. Säure ist meist unnötig. Schwarte alter Sauen braucht eventuell das obere Zeitende, doch Schwein stellt selten ein Umwandlungsproblem dar.

Rinderhaut, junges Tier. Putzen und waschen, dann bei etwa fünfundneunzig bis achtundneunzig Grad neunzig bis hundertzwanzig Minuten kochen. Eine milde Säurevorbehandlung, etwa ein kurzes Einlegen in verdünnten Essig vor dem Kochen, beschleunigt die Umwandlung und verbessert die Gelstabilität, ist bei jüngeren Tieren aber optional. Flüssigkeit behalten, heiß wolfen und mit Wasser auf das Zwei- bis Dreifache des Hautgewichts kuttern.

Rinderhaut und Sehne, altes Arbeitstier. Das ist der schwierigste Fall, typisch für ausgewachsenes nomadisches Zebu. Die reifen Quervernetzungen widerstehen der Umwandlung, daher die Kochzeit auf hundertzwanzig bis hundertfünfzig Minuten verlängern oder im Druckkochtopf eine höhere Temperatur erreichen, die selbst stark quervernetztes Kollagen umwandelt. Für das harte Sehnen- und Haxengewebe ist eine längere heiße Extraktion zuverlässiger als Säure allein, und die Zerkleinerung muss feiner und länger sein, weil der unumgewandelte faserige Rückstand ausgeprägter ist. Auf unter einen halben Millimeter kuttern, wenn das Gel für ein Feinbrät bestimmt ist.

Hühnerhaut, Masthähnchen oder Legehenne. Huhn wandelt leicht um, gibt aber rasch Fett ab, daher schonend bei etwa sechzig bis siebzig Grad dreißig bis sechzig Minuten kochen und achtzig Grad nicht überschreiten, da übermäßiges Ausschmelzen von Fett das Gel destabilisiert. Masthähnchenhaut braucht die kürzere Zeit, die Legehenne die längere. Da Hühnerhaut fettreich ist, das zugegebene Wasser niedriger halten, etwa beim Ein- bis Zweifachen des Hautgewichts, und etwas mehr Antioxidans verwenden, da Hühnerfett rasch oxidiert.

Wie viel Emulsion und wie viel Wasser

Es gibt keine allgemeingültige Schwelle dafür, wie weit das gekochte Gel getrieben werden kann, bevor die Festigkeit leidet, denn die Festigkeit des Enderzeugnisses wird vom gesamten Proteinsystem bestimmt, also vom Mageranteil, vom Salz und Phosphat, von der Qualität eventuellen Separatorenfleisches und von der stützenden Stärke und den Hydrokolloiden, nicht von einer festen Wasserzahl. Die veröffentlichte Arbeit liefert eine belegte Arbeitsspanne und eine feste Untergrenze auf der Magerfleischseite, und beide zusammen ergeben einen vertretbaren Kompromiss. Die folgenden Tabellen geben die Zahlen.

Wie viel Wasser das Gel selbst aufnimmt, hängt vom Rohstoff ab, und die Zahlen sind gemessen, nicht geschätzt. Gele aus Rinder- und Schweineschwarte wurden über hundert bis sechshundert Prozent Wasserzusatz auf das Rohstoffgewicht geprüft, mit einem praktischen Arbeitsoptimum um zweihundert bis dreihundert Prozent. Hühnerhaut ist nicht durch ihr Kollagen begrenzt, sondern durch ihren hohen Fettgehalt, der das Gel oberhalb von etwa zweihundert bis dreihundert Prozent destabilisiert.

Rohstoff	Praktisches Arbeitswasser	Maximale Wasserstreckung (geprüft)	Begrenzender Faktor
Schweineschwarte	200 bis 300 %	bis 600 %, zu flüssig zum Handhaben	Handhabung, Gel wird flüssig
Rinderhaut	200 bis 300 %	bis 600 %, zu flüssig zum Handhaben	Handhabung, Gel wird flüssig
Rinderbindegewebe (Sehne)	200 bis 300 %, geringere Umwandlung	bis 600 % auf umgewandeltes Kollagen	reife Quervernetzungen, unvollständige Umwandlung
Hühnerhaut	etwa 200 %	etwa 300 %	hoher Fettgehalt destabilisiert das Gel

Pro Einheit Rohstoff binden Schweine- und Rinderhaut jeweils etwa das Zwei- bis Dreifache ihres eigenen Gewichts an Wasser als stabiles, handhabbares Gel, und bis zum Sechsfachen am nicht mehr handhabbaren Extrem. Hühnerhaut liegt unter den anderen. Die Rangfolge der Wasserbindungskapazität ist Schweine- und Rinderhaut zusammen und hoch, Rinderbindegewebe ähnlich, aber langsamer in der Umwandlung, und Hühnerhaut niedriger.

Zur Einsatzhöhe sind dies die belegten Zahlen. Der Kompromiss für ein ausgewogenes Erzeugnis wie eine Lyoner oder ein Frankfurter ist, die Gelatine als klare Nebenphase zu halten und die Charge dennoch sinnvoll zu strecken.

Quelle	Belegter Einsatz (Endcharge)	Anmerkung
Mapanda Lyoner	bis 16 % Schweineschwartenemulsion	marktfähiges Erzeugnis
Nebraska Mortadella	10 bis 30 % Haut- oder Bindegewebsgel	kein Stabilitätsverlust
Vorgeschlagenes ausgewogenes Erzeugnis	15 bis 18 % Emulsion	über Mapanda, innerhalb der Nebraska-Spanne

Die Festigkeitsgrenze liest man am besten von der anderen Seite, als Magerfleischuntergrenze statt als Wasserobergrenze. Das Wasser in der Emulsion ist bereits gebunden und konkurriert nicht mit dem Brät, daher schützt man die Festigkeit, indem man das Magerfleisch verteidigt, nicht indem man das Gesamtwasser deckelt.

Größe	Zielwert für ein ausgewogenes Erzeugnis	Grund
Magerfleisch	30 bis 35 % mindestens, Untergrenze bei 25 bis 30 %	auslösbares Myosin für den Biss
Gelatineemulsionseinsatz	15 bis 18 %	Nebenphase, bindet gebundenes Wasser
Wasser in der Rinder- oder Schweineschwartenemulsion	200 bis 300 %	handhabbares Gel, viel gebundenes Wasser
Wasser in der Hühnerhautemulsion	etwa 200 %	Fett begrenzt das Gel
Brätstufenwasser	zusätzlich zur Emulsion zugegeben	gebunden durch Magerfleisch, Separatorenfleisch, Stärke, Proteinzusätze

Organische Säure ist ein Umwandlungshilfsmittel, keine Würze, und ihr Wert hängt vom Rohstoff ab. Sie quillt das Kollagen und lockert die Quervernetzungen, was am meisten hilft, wo das Kollagen leicht oder mittel ist, und am wenigsten gegen die reifen Quervernetzungen alten Rindes, wo eine längere und heißere Extraktion die bessere Antwort ist.

Rohstoff	Organische Säurevorbehandlung	Bessere Alternative, wo Säure schwach ist
Schweineschwarte	nützlich, klassischer Typ-A-Weg, beschleunigt die Umwandlung	nicht nötig, Hitze allein reicht
Hühnerhaut	optional, wandelt auch ohne sie leicht um	schonendes Kochen, Fettkontrolle wichtiger
Junge Rinderhaut	vorteilhaft, beschleunigt die Umwandlung und verbessert die Gelstabilität	längeres Kochen, wenn keine Säure verwendet wird
Alte Rinderhaut und Sehne	begrenzt, reife Quervernetzungen widerstehen dem Säurequellen	längere, heißere Extraktion oder Druckkochen

HeatCut Hautstoß und HeatCut Tendonstoß

In Nigeria stellten wir Bindegewebsgele dieser Art her und gaben ihnen Arbeitsnamen. Die Benennung teilt das Material nach seiner Quelle. HeatCut Hautstoß, von Haut, ist das Hautgel und umfasst Hühner-, Rinder- oder Schweinehaut. HeatCut Tendonstoß ist das Gel aus dem härteren Bindegewebe, den Sehnen, dem Epimysium und den Faszien, die beim Entsehnen anfallen. Die Trennung erfolgt nach Rohstoff, Haut auf der einen, Bindegewebe auf der anderen Seite.

Der Name lehnt sich an die österreichische Salzstoß-Tradition an, da das Material dieselbe Familie entsehnten Bindegewebes ist, während das Präfix HeatCut anzeigt, dass das Gewebe erhitzt, geschnitten und mit Wasserzugabe hergestellt wurde statt kalt und roh verwendet. In der alten Sprache sind das Haut- und Sehnenemulsionen. Das Verfahren ist die alte Methode des Kochens, feinen Zerkleinerns und Gelierens, dieselbe Arbeit hinter Sülze und Presswurst, mit dem in Helsinki gemessenen Temperaturverhalten und der in Nebraska gemessenen Wasserbindung. Die Nebraska-Arbeit nutzte dieselbe Trennung, Schweine- und Geflügelhautbindegewebe auf der einen und entsehntes Rinderbindegewebe auf der anderen Seite. HeatCut Hautstoß und HeatCut Tendonstoß sind keine neuen Emulsionsarten und keine neue Wissenschaft. Sie sind benannte Beispiele einer alten Methode, und die Benennung hält die zwei Rohstoffklassen in einer Sprache auseinander, die ein mitteleuropäischer Fleischer kennt.

Anteil als Rezepturentscheidung

Das ist eine Frage des Anteils, nicht des Verfahrens. In den klassischen heißen Kollagenerzeugnissen, etwa einer großteils auf einem Bindegewebsgel aufgebauten Mortadella oder einer in ihrer eigenen Gelatine erstarrten Sülze, ist die Gelatine die dominante Struktur und das Kollagen gibt dem Erzeugnis seinen Körper. Die Alternative hält das gelatinierte Bindegewebe als Nebenphase, etwa fünfzehn bis zwanzig Prozent der Charge, während ein größerer Mageranteil, fünfundzwanzig bis fünfunddreißig Prozent, das dominante Myosingel bildet und den Biss liefert. Das gekochte Kollagen stützt dann Saftigkeit und Ausbeute, während das Muskelprotein die strukturelle Arbeit leistet, dieselbe Aufgabenteilung wie in den kalten Salzstoß-Brühwürsten, hier über ein heißes Gel statt eine rohe Einlage erreicht. Es ist eine Wahl der Rolle und des Anteils, kein neues Verfahren, denn die Heißverarbeitung ist die alte Methode und die Wasserbindungswissenschaft ist die in Helsinki und Nebraska gemessene.

Festigkeit und Wasserbindung

Die zwei Methoden geben im Enderzeugnis verschiedene Ergebnisse, weil sie das Kollagen in verschiedenen physikalischen Zuständen belassen. Der kalte rohe Weg hält das Kollagen nativ. Natives Kollagen bindet Wasser schlecht und bindet bei der Kochtemperatur eines Brühwursts kaum, daher wirkt es als feste partikuläre Einlage, die Biss, Körper und Ausbeute gibt. Auf diesem Weg kommen Festigkeit und Wasserbindung beide vom Muskelprotein des Bräts, nicht vom Bindegewebe. Der kalte Weg streckt ein Erzeugnis nicht mit günstigem Wasser.

Der heiße gekochte Weg wandelt das Kollagen in Gelatine um, und Gelatine ist ein starker Wasserbinder, der beim Abkühlen zu einem festen Gel erstarrt. Das ist der Weg, der eine große Wasserzugabe wirtschaftlich trägt, weil das Wasser als gebundenes Wasser im Gel gehalten wird statt als freies Wasser, genau wie die Nebraska-Gele mit hohem Wasserzusatz zeigten. Zur Kostensteuerung über Wasserbindung ist das heiße Gel das mit Abstand bessere Werkzeug. Seine Grenze ist, dass Gelatine keinen Biss liefert. Sie schmilzt bei der Kochtemperatur und festigt sich erst beim Abkühlen wieder, daher ist ein von Gelatine dominiertes Erzeugnis weich und pastös statt federnd.

Festigkeit und Wasserbindungswirtschaftlichkeit stehen nicht in Konkurrenz, weil sie von zwei verschiedenen Proteinen mit zwei verschiedenen Aufgaben kommen. Biss und Schnittfestigkeit einer gekochten Wurst kommen vom irreversiblen Myosingel, das das salzlösliche Protein des mageren Fleisches bildet. Ein bemessener Anteil gekochten Kollagengels bindet das zusätzliche Wasser und gibt Saftigkeit, ohne Struktur zu liefern. Man hält das Magerfleisch hoch genug, um den Biss zu liefern, und die Gelatine als Nebenphase, sodass das günstige Wasser gebunden ist, während das Magerfleisch über dem Niveau bleibt, das der Biss braucht. Treibt man die Gelatine zu hoch, verdünnt sie das Muskelprotein und macht den Biss weich. Hält man sie im Verhältnis, zahlt sie sich über die Ausbeute aus, während das Myosin die Festigkeit liefert.

Das Bindungsmodell und eine durchgerechnete Rezeptur

Das Polymer- und Bindungsmodell von LaBudde bietet eine Möglichkeit, eine Rezeptur vor der Herstellung zu prüfen. In diesem Modell ist die gekochte Wurst ein wassergeweichtes, zellgefülltes, hitzehärtendes Biopolymer, in dem das salzlösliche myofibrilläre Protein das vernetzende Polymer ist, das die Struktur bildet, während Fette, Kohlenhydrate und Bindegewebe als Füllstoffe wirken. Füllstoffe versteifen die Matrix im Druck, was als Körper und Kauwiderstand empfunden wird, schwächen sie aber im Zug und Schub, was den Biss ausmacht. Das Bindungskonzept beziffert dies. Die Bindung wird als Bindungskonstante des Fleisches mal seinem Protein auf Endgewichtsbasis berechnet, und die funktionellen Zielwerte sind etwa zweihundert bis zweihundertzwanzig für Rinderzeugnisse, hundertachtzig bis hundertneunzig für gemischtes Rind und Schwein und hundertsiebzig bis hundertachtzig für schweinedominierte Erzeugnisse, bei Geflügel schwankend. Die Bindung kommt vom Skelettmagerfleisch. Natives Kollagen und andere Füllstoffe tragen wenig oder nichts zur Bindung bei, und LaBudde merkt an, dass das Konzept auf solche Füllstoffe nicht anwendbar ist.

Erzeugnisart	LaBudde-Bindungszielwert (Endgewichtsbasis)
Rinderzeugnisse	200 bis 220
Gemischtes Rind und Schwein	180 bis 190
Schweinedominiert	170 bis 180
Geflügel	schwankend, 170 bis 180 bei engen Vorgaben, höher bei mageren Hühnerwürstchen

Dieses Modell legt die Anteile für die Kombination der zwei Wege fest. Das Magerfleisch muss die Bindung liefern, denn natives Bindegewebe ist ein bindungsneutraler Füllstoff und trägt fast nichts dazu bei. Daher teilt man das Bindegewebe in einen kleinen kalten nativen Anteil für den Körper und einen größeren umgewandelten Anteil, der als Gelatine Wasser bindet, statt das Protein zu verdünnen, was der Nebraska-Befund ist, dass das Gel gebundenes statt freies Wasser trägt. Eine ausgewogene Rezeptur in dieser Richtung, geeignet für eine Lyoner oder ein Frankfurter, läuft etwa wie folgt. Magerfleisch mit vierzig bis fünfundvierzig Prozent liefert Bindung und Biss und ist die wichtigste zu schützende Größe. Kalter nativer Salzstoß wird auf etwa acht bis zwölf Prozent gehalten, beibehalten, weil die grobe Einlage Biss und sichtbaren partikulären Körper gibt und die Matrix im Druck versteift, aber niedrig genug, dass ihre Füllstoffverdünnung der Bindung gering bleibt. HeatCut-Emulsion mit fünfzehn bis achtzehn Prozent, hergestellt mit zweihundert bis dreihundert Prozent Wasserzusatz, trägt den Großteil des Bindegewebes als umgewandeltes Gel, hält einen großen Anteil des günstigen Wassers gebunden und bleibt eine klare Nebenphase. Das verbleibende Viertel bis Drittel der Charge ist Fett oder Separatorenfleisch, Stärke mit zwei bis drei Prozent, Sojaproteinisolat mit etwa zwei Prozent, Salz mit rund eineinhalb bis eins Komma acht Prozent der Gesamtmenge und Phosphat nahe drei Zehntel Prozent, mit Brätstufenwasser, das vom Mager- und Separatorenfleischprotein samt Stärke und Isolat gebunden wird.

Bestandteil	Chargenanteil	Funktion
Magerfleisch	40 bis 45 %	Bindung und Biss, das dominante Strukturprotein
Kalter nativer Salzstoß	8 bis 12 %	Füllstoff, der Biss und sichtbaren Körper gibt, versteift im Druck
HeatCut-Emulsion mit 200 bis 300 % Wasserzusatz	15 bis 18 %	umgewandeltes Gel, bindet günstiges Wasser als gebundenes Wasser
Fett oder Separatorenfleisch, Stärke, Sojaisolat, Zusätze, Brätwasser	Rest, etwa 25 bis 30 %	Fett, stützende Wasserbinder, Würzung

Salz mit rund 1,6 bis 1,8 % der Gesamtmenge und Phosphat nahe 0,3 % der Gesamtmenge sind in der Zusatzzeile enthalten. Die Zahlen sind eine vertretbare Richtung innerhalb der belegten Spannen, kein validiertes Rezept.

Diese Fassung erfüllt alle drei Ziele zugleich. Festigkeit und Biss sind geschützt, weil das Magerfleisch wieder über seiner Untergrenze liegt und das dominante Bindungspolymer bleibt. Körper und Biss bleiben durch die maßvolle native Salzstoßeinlage erhalten, die das Polymermodell als Druckversteifung anrechnet. Die Kostensenkung über Wasserbindung leisten die umgewandelte HeatCut-Emulsion und das Brätstufenwasser, das das Mager- und Separatorenfleischprotein halten kann. Die Einsatzhöhen liegen innerhalb der belegten Spannen von Mapanda und Nebraska. Diese Prozentsätze sind eine vertretbare Richtung, kein validiertes Rezept, denn die tatsächliche Bindung hängt von der Qualität des Mager- und Separatorenfleisches und von der gemessenen Nährwertanalyse der Charge ab. Der echte Nachweis ist ein Versuch im Technikum, bei dem die Bindung aus den tatsächlichen Rohstoffzahlen berechnet und das gekochte Erzeugnis in einem Druck- oder Torsionstest nach Art von LaBudde geprüft wird.

Schluss

Salzstoß und das gekochte Kollagengel machen beide aus geringwertigem Bindegewebe wertvolle Wurst, und sie unterscheiden sich in einem Punkt der Proteinchemie. Der österreichische Fleischer hält das Kollagen roh und lässt das Muskelprotein das Wasser binden, sodass das Bindegewebe eine kontrollierte Einlage bleibt. Der deutsche, österreichische und Schweizer Hersteller von Sülze, Presssack, Schwartenblock und Kochwurst kocht das Kollagen zu Gelatine und lässt es das Wasser direkt binden, sodass das Bindegewebe zum Binder wird. Beide Methoden reichen bis ins Mittelalter zurück. Helsinki maß das Temperaturverhalten des Gels und Nebraska seine Wasserbindungskapazität. Wir wählten die Namen HeatCut Hautstoß und HeatCut Tendonstoß, um eine Verbindung zur österreichischen Tradition zu halten, und kennzeichnen sie mit HeatCut, um anzuzeigen, dass das Gewebe erhitzt, geschnitten und mit Wasserzugabe hergestellt wurde. In der alten Sprache sind das schlicht Haut- und Sehnenemulsionen. Die Wahl liegt nicht zwischen zwei Rezepten, sondern zwischen zwei Rollen für dasselbe Protein.

Quellen

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