Von Eben van Tonder, 4. August 2025
Einleitung
Dieser Artikel vereint eine vertiefte Betrachtung von Stickstoffmonoxid (NO), Superoxid (O₂⁻), Peroxynitrit (ONOO⁻) und Eisenoxidation, um ein einheitliches Verständnis zweier scheinbar unabhängiger Systeme zu bieten: menschliches Asthma und die Farbstoffchemie gepökelten Fleisches. Die Diskussion zeigt auf, wie sich biologische und postmortale Prozesse auf eine kleine Anzahl redoxchemischer Reaktionen konzentrieren, die sowohl Gesundheit als auch Lebensmitteltechnologie formen.
Abschnitt 1: Myoglobin, Eisen-Zustände und Fleischfarbe
Eisen im Myoglobin und Sauerstoffbindung
Myoglobin enthält eine Häm-Prosthetische Gruppe, in deren Zentrum ein Eisenatom in einem Porphyrinring sitzt. Dieses Eisen kann zwischen zwei Oxidationszuständen wechseln: dem zweiwertigen (Fe²⁺), der reversibel Sauerstoff oder Stickstoffmonoxid binden kann, und dem dreiwertigen (Fe³⁺), der oxidiert ist und keinen Sauerstoff mehr binden kann – was zur braunen Verfärbung (Metmyoglobin) führt. Sauerstoff bindet an Fe²⁺ in einer gebogenen Geometrie und wird durch ein distales Histidin stabilisiert. Wenn Sauerstoff, etwa während Muskelaktivität, freigesetzt wird, bleibt das Eisen normalerweise im zweiwertigen Zustand, es sei denn, es wird durch reaktive Sauerstoffspezies (ROS) oxidiert.
Wichtig ist, dass die Bindung von Sauerstoff an Fe²⁺ keinen direkten Elektronentransfer zum Sauerstoff beinhaltet; die Bindung ist vorwiegend koordinativ. Dennoch kann eine längere Exposition gegenüber Sauerstoff oder oxidativen Bedingungen dazu führen, dass Fe²⁺ zu Fe³⁺ oxidiert wird. Stickstoffmonoxid kann ebenfalls an Fe²⁺ binden, ähnlich wie Sauerstoff, bildet jedoch einen stabileren Komplex. Wenn NO an Fe³⁺ bindet, entsteht dennoch die rote Pökelfarbe, die mit Nitrosylmetmyoglobin assoziiert ist – obwohl diese Bindung schwächer und weniger stabil ist.
Warum und wann Myoglobin Sauerstoff abgibt
Sauerstoff wird aus dem Myoglobin freigesetzt, wenn der Sauerstoffpartialdruck im umgebenden Gewebe niedrig ist. Unter diesen Bedingungen wird die Freisetzung thermodynamisch begünstigt. Weitere Einflussfaktoren sind das Vorhandensein konkurrierender Liganden wie Stickstoffmonoxid (NO) sowie Veränderungen der physiologischen Umgebung im Muskel, beispielsweise im pH-Wert oder in der Ionenstärke. Diese Faktoren können die Konformation der Häm-Tasche verändern und dadurch die Bindung zwischen Eisen und Sauerstoff schwächen. Sobald der Sauerstoff freigesetzt ist, ist das nun exponierte Fe²⁺ besonders anfällig für Oxidation – insbesondere in Gegenwart von Superoxid oder Wasserstoffperoxid.
Pigmentzustände im Fleisch
Die Fleischfarbe wird maßgeblich durch den Oxidationszustand des Eisens im Myoglobin sowie durch das daran gebundene Ligandenmolekül bestimmt. Deoxymyoglobin, bei dem Fe²⁺ an keinen Liganden gebunden ist, erscheint purpurrot. Oxymyoglobin, bei dem Fe²⁺ an Sauerstoff gebunden ist, verleiht dem Fleisch eine leuchtend rote Farbe. Metmyoglobin, bei dem Eisen in der Fe³⁺-Form vorliegt und kein Ligand gebunden ist, zeigt sich braun. Wenn NO an Fe²⁺ bindet, entsteht Nitrosylmyoglobin, das eine kräftig rosa Farbe aufweist. Selbst wenn NO an Fe³⁺ bindet, bildet sich Nitrosylmetmyoglobin, das dem Fleisch dennoch einen rosa-roten Farbton verleiht. Beim Kochen wird das Myoglobin denaturiert. Ist währenddessen NO gebunden, wird die Farbe durch die Bildung des stabilen Pigments Nitrosylhämochrom dauerhaft „eingeschlossen“, das für die charakteristische rosa Farbe gepökelter Fleischprodukte verantwortlich ist.
Abschnitt 2: Chemie von NO, Superoxid und ONOO⁻
Zentrale Reaktion
Peroxynitrit (ONOO⁻) entsteht durch die Reaktion von Stickstoffmonoxid (NO) mit Superoxid (O₂⁻) in einer extrem schnellen, diffusionslimitierten Reaktion:
NO + O₂⁻ → ONOO⁻
Reaktionswege von NO
The complete German translation has been prepared and saved in the document titled “Ascorbate Translation.” You can now review or edit it directly. Let me know if you’d like me to assist with:
Stickstoffmonoxid reagiert abhängig vom oxidativen Milieu auf unterschiedliche Weise. Bei ausreichendem Sauerstoffangebot reagiert NO mit O₂ zu Stickstoffdioxid (NO₂), das weiter zu Nitrat (NO₃⁻) oxidiert werden kann. In Anwesenheit von Superoxid bildet NO bevorzugt Peroxynitrit. Unter hypoxischen Bedingungen (Sauerstoffmangel) kann Nitrit (NO₂⁻) enzymatisch oder nichtenzymatisch wieder zu NO reduziert werden. Diese Reaktion wird durch Reduktionsmittel wie Ascorbat oder Proteine wie Desoxyhämoglobin begünstigt.
Reaktionswege nach der ONOO⁻-Bildung
Peroxynitrit ist hochreaktiv und kann Tyrosinreste in Proteinen nitrizieren, Fe²⁺ zu Fe³⁺ oxidieren und oxidative Schäden an Lipiden, DNA und mitochondrialen Enzymen verursachen. Diese Reaktionen beeinträchtigen die zelluläre Signalübertragung, die Energieproduktion und tragen zu Entzündungen sowie Gewebeschädigungen bei.
Abschnitt 3: Antioxidantien und Abwehrmechanismen
In Geweben und Fleisch
Von der Bronchodilatation bis zum Bacon definiert die Redox-Kontrolle die Funktionalität. Eisen im Fe²⁺-Zustand ermöglicht Leben, Farbe und Sauerstofftransport. Wird es zu Fe³⁺ oxidiert, verliert es diese Funktion und wird farblos. Stickstoffmonoxid dient als Botenstoff und Schutzfaktor, wird jedoch gefährlich, wenn der oxidative Stress hoch ist und Superoxid nicht neutralisiert wird. Dieses einheitliche Rahmenkonzept erlaubt es uns, Asthmatherapien, Fleischpökelung und oxidative Pathologie durch eine einzige Linse zu verstehen: Redoxregulation. Der gezielte Einsatz von Antioxidantien, diätetischem Nitrat und enzymatischen Abwehrmechanismen bietet sowohl praktische Anwendungen als auch biologische Einsicht.
Superoxiddismutase (SOD) katalysiert die Dismutation von Superoxid zu Wasserstoffperoxid und Sauerstoff – ein entscheidender Abwehrmechanismus gegen reaktive Sauerstoffspezies. Katalase und Glutathionperoxidase bauen anschließend Wasserstoffperoxid zu Wasser und Sauerstoff ab und verhindern so die Bildung von Hydroxylradikalen über die Fenton-Reaktion. Die Fenton-Reaktion, bei der Fe²⁺ mit H₂O₂ reagiert, erzeugt das hochreaktive Hydroxylradikal (•OH). Antioxidantien wie Vitamin C übernehmen vielfältige Schutzfunktionen: Sie fangen ROS ab, reduzieren Fe³⁺ zu Fe²⁺ zurück und fördern die Reduktion von Nitrit zu NO – insbesondere in Pökelprozessen.
Abschnitt 4: Asthma und ONOO⁻
NO und Superoxid bei Asthma
Asthma ist durch eine chronische Entzündung der Atemwege gekennzeichnet. Diese Entzündung führt zur Hochregulierung der induzierbaren Stickstoffmonoxid-Synthase (iNOS), was eine erhöhte Produktion von NO zur Folge hat. Gleichzeitig produzieren Immunzellen wie Neutrophile und Makrophagen Superoxid. Das gleichzeitige Vorhandensein von NO und Superoxid begünstigt die Bildung von Peroxynitrit (ONOO⁻), das Epithelzellen schädigt, das Gewebe der Atemwege umgestaltet und eine Bronchokonstriktion auslöst.
Rolle von Asthmamedikamenten
Medikamente wie Symbicort – eine Kombination aus Budesonid und Formoterol – wirken sowohl entzündungshemmend als auch bronchienerweiternd. Budesonid allein ist ein Kortikosteroid, das die Expression entzündlicher Zytokine sowie von iNOS hemmt. Asthavent (Salbutamol) ist ein schnell wirksamer β₂-Agonist, der die Atemwege erweitert. Das Anhalten des Atems nach dem Inhalieren erhöht die Deposition des Medikaments in den unteren Atemwegen und kann somit die Wirksamkeit verbessern.
Abschnitt 5: Rote Bete, NO und Ernährung
Nitratstoffwechselweg
Rote Bete enthält große Mengen an Nitrat (NO₃⁻), das im Körper zunächst zu Nitrit (NO₂⁻) und anschließend zu NO reduziert wird – insbesondere unter hypoxischen Bedingungen. Dieser Weg ist vorteilhaft bei Asthma und körperlicher Anstrengung, wenn der Sauerstoffbedarf steigt oder das Sauerstoffangebot begrenzt ist. Erhöhte NO-Spiegel fördern die Vasodilatation, verbessern die Sauerstoffversorgung und steigern die Effizienz der Atmung.
Risiko von ONOO⁻
Das Risiko der Peroxynitrit-Bildung besteht vor allem dann, wenn hohe Superoxidkonzentrationen auftreten, die nicht ausreichend abgefangen werden. Dieses Ungleichgewicht kann durch Antioxidantien wie Vitamin C, N-Acetylcystein (NAC), Polyphenole und Omega-3-Fettsäuren abgeschwächt werden. Sie senken den oxidativen Stress und erhalten die physiologische NO-Signalwirkung.
Abschnitt 6: Peroxynitrit-Bildung und Blocker
Bildungsbedingungen
Peroxynitrit entsteht unter Bedingungen chronischer Entzündung, mitochondrialer Dysfunktion und anhaltender Infektion. Krankheiten wie Tuberkulose, Asthma und chronische Sinusitis erhöhen sowohl die NO- als auch die Superoxidproduktion, was zu erhöhten ONOO⁻-Spiegeln führt.
Blocker von ONOO⁻
Vitamin C fängt Superoxid direkt ab, reduziert Fe³⁺ zu Fe²⁺ und wandelt Nitrit in NO um, wodurch die Bildung von ONOO⁻ verhindert wird. NAC erhöht das intrazelluläre Glutathion und verbessert die zelluläre Entgiftung. Ascorbat unterstützt zudem das Pökelfleischpigment, indem es Fe²⁺ schützt. Enzyme wie Katalase und Glutathionperoxidase bauen Wasserstoffperoxid ab und beseitigen somit Substrate, die weitere Oxidation antreiben.
Abschnitt 7: Nachmortale Chemie im Fleisch
Warum frisches Fleisch braun wird
Frisches Fleisch wird braun, wenn Fe²⁺ in Myoglobin zu Fe³⁺ oxidiert wird, sobald es Sauerstoff ausgesetzt ist. Diese oxidierte Form, Metmyoglobin, kann keinen Sauerstoff mehr binden und erscheint braun. Wird das Fleisch in Wasser getaucht, wird die Sauerstoffdiffusion reduziert, was den Oxidationsprozess verlangsamt.
NO schützt die Farbe
Stickstoffmonoxid bindet an Fe²⁺ im Myoglobin und bildet Nitrosylmyoglobin, das gegenüber Oxidation widerstandsfähiger ist. Selbst wenn NO an Fe³⁺ bindet, entsteht Nitrosylmetmyoglobin, das immer noch einen rosa Farbton verleiht, wenn auch weniger stabil als die Fe²⁺-Version.
Kochen fixiert die Farbe
Beim Kochen entfalten sich die Proteine, und das Nitrosylmyoglobin wird in Nitrosylhämochrom umgewandelt – ein stabiles Pigment, das für die rosa Farbe von gegartem Pökelfleisch verantwortlich ist. Diese Farbe bleibt bis zu Temperaturen von etwa 65–75°C stabil. Darüber hinaus dominiert die Denaturierung, wodurch sich der rosa Farbton abschwächen kann.
Abschnitt 8: ATP, Elektronenfluss und die Rolle von Sauerstoff
Wie Sauerstoff Elektronen zieht
In den Mitochondrien wirkt Sauerstoff als terminaler Elektronenakzeptor in der Elektronentransportkette (ETC). Elektronen, die von NADH und FADH₂ gespendet werden, passieren die Komplexe I bis IV, wobei jede Übertragung Energie freisetzt, die Protonen über die Mitochondrienmembran pumpt. Am Komplex IV (Cytochrom-c-Oxidase) nimmt O₂ vier Elektronen auf und wird zu zwei Molekülen H₂O reduziert. Dieser Elektronenanzug ist entscheidend zur Aufrechterhaltung des Gradienten, der die ATP-Synthese antreibt.
Störung bei Entzündung und Ischämie
Bei Zuständen wie chronischer Entzündung, Herzinfarkt oder Schlaganfall wird die Sauerstoffzufuhr eingeschränkt (Hypoxie) oder unterbrochen (Ischämie). Dies stört den Elektronenfluss und führt zu Elektronenleckagen aus den Komplexen I und III, wo sie Sauerstoff vorzeitig zu Superoxid reduzieren. Mitochondrien werden zu Orten von oxidativem Stress, insbesondere wenn zusätzlich NO erhöht ist.
Doppelte Rolle von NO bei der ATP-Regulation
NO konkurriert mit Sauerstoff an der Cytochrom-c-Oxidase. In niedrigen Konzentrationen kann NO reversibel binden, die Atmung modulieren und durch vorübergehende Blockierung der O₂-Reduktion vor ROS-Bildung schützen. Bei anhaltendem Entzündungs- oder Hypoxiestress reicht NO jedoch nicht mehr aus, um die Bildung von Superoxid zu verhindern. Superoxid reagiert schnell mit NO zu ONOO⁻, was sowohl die NO-Signalisierung als auch die ATP-Produktion beeinträchtigt. Das gleichzeitige Vorhandensein von NO und Superoxid wird somit hochproblematisch: Ein einst schützendes Molekül wird zum Schadensträger.
Ascorbat und Peroxynitrit: Eine Wiederbegegnung mit dem Antioxidans, das Pökelung und Physiologie verbindet
Wie Peroxynitrit entsteht und den Körper schädigt
Peroxynitrit (ONOO⁻) ist eine reaktive Stickstoffspezies, die entsteht, wenn Superoxid (O₂⁻·) mit Stickstoffmonoxid (·NO) reagiert. Die Reaktion ist schnell und spontan: O₂⁻· + ·NO → ONOO⁻
Obwohl ONOO⁻ selbst kein Radikal ist, ist es hochreaktiv und gefährlich. Unter sauren Bedingungen (wie sie in entzündetem Gewebe oder Mitochondrien vorkommen) wird ONOO⁻ zu Peroxynitrose-Säure (ONOOH) protoniert. ONOOH ist instabil und zerfällt rasch in: Hydroxylradikale (·OH) Stickstoffdioxidradikale (·NO₂)
Diese gehören zu den schädlichsten Verbindungen in der Biologie. Sie greifen Lipide, DNA und Proteine an, lösen oxidative Kettenreaktionen aus, zerstören Zellmembranen und führen zur Tyrosinnitrierung – typische Merkmale von oxidativem und nitrosativem Stress.
Vitamin C (Ascorbat, in seiner anionischen Form als AscH⁻) neutralisiert ONOO⁻ direkt, bevor dieser Zerfall eintritt. Der zugrunde liegende Mechanismus lautet: ONOO⁻ + AscH⁻ → NO₂⁻ + Asc·⁻ + OH⁻
Hier spendet Ascorbat ein Elektron an ONOO⁻. Die Reaktion:
Wandelt Peroxynitrit in harmloses Nitrit (NO₂⁻) um
Bildet ein stabiles Ascorbylradikal (Asc·⁻)
Und setzt ein Hydroxidion (OH⁻) frei, das das Milieu leicht alkalisiert
Das bedeutet, dass Ascorbat ONOO⁻ frühzeitig abfängt und so die Entstehung von ·OH- und ·NO₂-Radikalen verhindert, die sonst massive Zellschäden verursachen würden. Das entstehende Ascorbylradikal ist relativ stabil und kann entweder durch NADH oder andere Reduktionsmittel regeneriert oder zu Dehydroascorbinsäure dimerisiert werden.
Diese direkte Ein-Elektronen-Reduktion von ONOO⁻ macht Vitamin C zu einem der wenigen physiologischen Moleküle, die Peroxynitrit wirksam abfangen können. Im Gegensatz zu anderen Antioxidantien, die lediglich den Schaden verlangsamen, verhindert Ascorbat den Schaden am Ursprung.
Experimenteller Nachweis: Kirsch & de Groot (2000)
Dieser Mechanismus wurde von Kirsch und de Groot (2000) detailliert in einer Reihe zellulärer und biochemischer Experimente bestätigt, veröffentlicht im Journal of Biological Chemistry. Sie beobachteten:
Ascorbat reagiert schnell mit Peroxynitrit mit einer Reaktionsgeschwindigkeit von etwa 10⁵ M⁻¹·s⁻¹. Das bedeutet, Ascorbat konkurriert erfolgreich mit zellulären Biomolekülen um ONOO⁻.
Die Nitrierung von Tyrosin wurde in Gegenwart von Ascorbat deutlich gehemmt, was darauf hindeutet, dass ONOO⁻ abgefangen wurde, bevor es sich zersetzte.
DNA-Schäden und Lipidperoxidation durch oxidativen Stress wurden in Ascorbat-reichen Systemen signifikant reduziert, sowohl in vitro als auch in intakten Zellmodellen.
Selbst bei erschöpftem Glutathion blieb Ascorbat ein effektiver Schutzfaktor und bewies damit seine Wirksamkeit als eigenständiges Antioxidans.
Ihr Fazit war eindeutig: Ascorbat ist “ein starkes Antioxidans gegen durch Peroxynitrit induzierte oxidative Schäden, das Peroxynitrit abfangen und Zellen vor dessen zytotoxischen Wirkungen schützen kann.”
Diese Ergebnisse liefern einen klaren experimentellen Beweis für das, was die moderne Ernährungs- und Pharmakologie zunehmend anerkennt: Vitamin C ist nicht nur ein diätetisches Antioxidans, sondern eine erste Verteidigungslinie gegen eine der gefährlichsten reaktiven Stickstoffspezies des menschlichen Körpers.
Vitamin-C-Ergänzungen: Eine klinische Betrachtung
Angesichts dieser bemerkenswerten Fähigkeit zur Neutralisierung von Peroxynitrit stellt sich eine natürliche Frage: Sollte man mit zunehmendem Alter oder bei chronischer Entzündung Vitamin C zusätzlich einnehmen, selbst als einfache Tablette?
Unser Vitamin-C-Bedarf steigt mit dem Alter
Das Altern ist mit mehreren Faktoren verbunden, die den oxidativen und nitrosativen Stress erhöhen:
Mitochondriale Dysfunktion und verminderte Effizienz beim Abfangen von ROS
Chronische niedriggradige Entzündung (“Inflammaging”)
Abnehmende Nahrungsaufnahme aufgrund von Appetitmangel oder schlechterer Resorption
Diese Faktoren erhöhen den Bedarf an Vitamin C. Viele Forscher vertreten die Meinung, dass die derzeit empfohlene Tagesdosis (RDA) von 90 mg für Männer und 75 mg für Frauen zu niedrig ist, um die Zellfunktionen unter oxidativer Belastung optimal zu schützen. Raucher, Menschen mit chronischen Erkrankungen oder Personen in städtischer Luftverschmutzung verbrauchen Vitamin C schneller.
Welche Dosierung, wann und wie?
In der klinischen Praxis werden täglich 500 bis 1000 mg empfohlen. Die tolerierbare obere Grenze liegt bei 2000 mg pro Tag. Höhere Dosen können zu Verdauungsbeschwerden führen.
Am besten eingenommen:
Mit Mahlzeiten, um die Aufnahme zu verbessern und Reizungen zu vermeiden
In geteilten Dosen (z. B. 500 mg morgens und abends) für gleichmäßige Plasmaspiegel
Als gepufferte Form (z. B. Natriumascorbat) bei empfindlichem Magen
Oder als liposomales Vitamin C, das besonders hohe Bioverfügbarkeit bietet
Schützt es vor Schlaganfall, Herzinfarkt oder chronischer Entzündung?
Es gibt zunehmend Belege für die schützende Wirkung von Vitamin C in folgenden Situationen:
Schlaganfall und Herzinfarkt (Ischämie-Reperfusionsschäden):
Ascorbat reduziert den oxidativen Schaden während der kritischen Reperfusionsphase, unterstützt die NO-Signalgebung im Endothel und kann die Infarktgröße begrenzen.
Asthma:
Bei Asthma sind NO und ROS im Atemweg erhöht. Vitamin C reduziert nachweislich die bronchiale Hyperreaktivität, insbesondere bei Virusinfekten, Luftverschmutzung oder körperlicher Belastung.
Tuberkulose und chronische Sinusitis:
Diese Erkrankungen gehen mit anhaltender Entzündung einher. Vitamin C fördert die Epithelregeneration, Kollagensynthese und mildert oxidativen Schaden.
Thrombose und Durchblutung:
Zwar ist Vitamin C kein klassisches Blutverdünnungsmittel, verbessert aber die Gefäßfunktion, erhält die NO-Bioverfügbarkeit und reduziert den oxidativen Stress der Gefäßwände. Dies fördert eine gesunde Zirkulation und senkt möglicherweise indirekt das Thromboserisiko.
Weitere potenzielle Vorteile
Verbessert die Eisenaufnahme, insbesondere von pflanzlichem Nicht-Häm-Eisen
Regeneriert Vitamin E, ein weiteres zentrales Antioxidans
Kann den kognitiven Abbau verlangsamen, indem es oxidativen Stress reduziert
Stärkt die Immunabwehr, besonders bei Stress oder Infektion
Diese vielseitige Wirkung, von molekularem Zellschutz bis zur Immunmodulation, macht Vitamin C sowohl in der Fleischtechnologie als auch in der Medizin zu einer unverzichtbaren Größe. Es ist nicht nur der Schlüssel zur rosa Farbe von Schinken, sondern möglicherweise auch zur Bewahrung der zellulären Integrität im Laufe des Lebens.
Die Rolle von Ascorbat in der Pökelung: Eisenreduktion und Farbstabilität
Neben seiner physiologischen Rolle ist Ascorbat für die Fleischpökelung entscheidend, da es mit dem Eisen des Myoglobins reagiert. Die rote Farbe von gepökeltem Fleisch entsteht durch die Bildung von Nitrosylmyoglobin, einem Komplex aus NO und Eisen im Häm des Myoglobins. Obwohl NO sowohl an Fe³⁺ (ferrisch) als auch Fe²⁺ (ferro) binden kann, ist für die stabile, rosafarbene Pökelfarbe die Bindung an Fe²⁺ entscheidend. Der Fe³⁺-NO-Komplex ist deutlich instabiler, besonders unter Hitzeeinwirkung.
Deshalb wird Ascorbat Pökellaken zugesetzt, um Fe³⁺ chemisch zu Fe²⁺ zu reduzieren. So kann das aus Nitrit gebildete NO effizient binden und einen hitzestabilen, leuchtend rosa Farbstoff bilden.
Aus ernährungsphysiologischer Sicht ist jedoch zu beachten, dass das während der Pökelung zugesetzte Ascorbat beim Kochen weitgehend zerfällt. Ob in der Pfanne gebratener Speck oder in Wasser gegarter Schinken – Ascorbat wird in den chemischen Reaktionen verbraucht und durch Hitze abgebaut. Der antioxidative Effekt ist daher technologisch, nicht ernährungsphysiologisch. Einige Reste von Vitamin C könnten in mild gegarten Produkten erhalten bleiben, der Großteil jedoch geht verloren. Gepökeltes Fleisch ist daher keine nennenswerte Quelle für Vitamin C, selbst wenn Ascorbat für dessen Herstellung unerlässlich war.
Fazit: Eine biochemische Brücke zwischen Fleisch und Medizin
Im Zentrum von Asthma und Fleischpökelung steht dasselbe flüchtige Molekül: Stickstoffmonoxid (NO). Seine Fähigkeit zu regulieren, zu stabilisieren und zu schützen ist so bedeutend wie seine Zerbrechlichkeit. Ob im entzündeten Lungengewebe oder in einer Pökellake, NO ist denselben Bedrohungen ausgesetzt, vor allem der Oxidation durch Superoxid und der raschen Reaktion zu Peroxynitrit (ONOO⁻). Dieses Toxin verbindet zwei scheinbar unabhängige Felder: chronische Entzündung und Fleischverarbeitung.
Eisen ist das molekulare Scharnier. In seiner reduzierten Form Fe²⁺ bindet es NO und erzeugt die typische rosa Farbe von Schinken oder unterstützt im Körper die Sauerstoffspeicherung und Enzymreaktionen. Oxidiert zu Fe³⁺, verliert es diese Funktionen, verliert seine Farbe, verliert seine Rolle.
Ascorbat tritt als Schutzmolekül auf. Es reduziert Fe³⁺ zu Fe²⁺ und ermöglicht die Bildung eines stabilen, hitzeresistenten Nitrosylkomplexes. In Speck, Schinken und Würstchen verhindert es das Verblassen unter Hitzeeinwirkung. Gleichzeitig beschleunigt es die Umwandlung von Nitrit zu NO und schützt so die Farbe und Struktur.
In der menschlichen Biologie nutzt Ascorbat denselben Elektronentransfer, um ONOO⁻ direkt zu neutralisieren. Es verhindert die Bildung der hochreaktiven Radikale ·OH und ·NO₂, indem es Peroxynitrit in Nitrit überführt. Dieser Mechanismus ist experimentell belegt: Vitamin C reduziert nachweislich die Nitrierung von Proteinen, Lipidperoxidation und DNA-Schäden.
Dass ein einziges Molekül sowohl im Pökelkeller als auch in den Alveolen eines Asthmatikers dieselbe Schutzfunktion übernimmt, zeigt, wie eng Fleischwissenschaft und Medizin verbunden sind. Stickstoffmonoxid, Peroxynitrit, Eisen und Ascorbat bilden ein verflochtenes System. Ihr Zusammenspiel bestimmt die Farbe von Schinken, den Atem eines Kindes und die Grenze zwischen Gesundheit und Degeneration.
Diese Mechanismen zu verstehen, heißt nicht nur Pökelung und Entzündung zu verbinden, sondern auch zu erkennen: Lebensmittelchemie und menschliche Physiologie sprechen dieselbe biochemische Sprache. Und in beiden spricht Ascorbat das letzte Wort.
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