Eine Übersicht über die Mechanismen des Funktionsverlustes bei mechanisch separiertem Fleisch und deren Bedeutung für die formulierungstechnische Praxis.

Von Eben van Tonder, 7. September 2026

Einleitung

Mechanisch separiertes Fleisch, gemeinhin mit MDM oder MSM abgekürzt, wird nach der konventionellen Entbeinung durch Pressen oder Scheren des verbleibenden Fleisches durch eine perforierte Barriere von den Knochen gewonnen. Nach der Verordnung (EG) Nr. 853/2004 wird das Erzeugnis durch den Verlust oder die Veränderung der Muskelfaserstruktur definiert, den dieser Prozess verursacht [14]. Diese Definition verweist bereits auf die zentrale Fragestellung dieses Artikels. Struktureller Verlust ist nicht automatisch ein Mangel. Er kann ebenso der Mechanismus sein, der das Fleischprotein erst nutzbar macht, weil er myofibrilläres Protein während der nachfolgenden Verarbeitung dem Salz und dem Phosphat zugänglich macht.

Das praktische Problem besteht darin, dass die mechanische Separation über die bloße Freilegung von Protein hinausgehen kann. Sie kann das Myosin und Actin System, von dem das fertige Erzeugnis für Bindung und Wasserbindung abhängt, fragmentieren, entfalten, aggregieren oder oxidieren. Der Gesamtproteingehalt, gemessen nach Kjeldahl oder Dumas, unterscheidet nicht zwischen Protein, das funktionsfähig bleibt, und Protein, das seine Fähigkeit zur Bildung eines hitzeinduzierten Gels bereits verloren hat. Dieser Artikel legt den strukturellen und chemischen Hintergrund dieser Unterscheidung dar und erläutert, was er für die MDM Formulierung bedeutet.

Drei Evidenzstufen werden durchgehend in diesem Artikel verwendet, und es lohnt sich, sie hier einmal zu benennen, statt jeden Satz einzeln zu qualifizieren. Eine Aussage gilt als nachgewiesen, wenn sie direkt an MDM oder dem konkret behandelten Material gemessen wurde. Eine Aussage gilt als gestützt, wenn sie in der breiteren Fleischprotein Literatur etabliert ist und mechanistisch auf MDM übertragbar ist, auch wenn sie nicht an MDM selbst gemessen wurde. Eine Aussage gilt als Hypothese, wenn sie angesichts der in diesem Artikel dargelegten Prinzipien mechanistisch plausibel ist, aber für den jeweiligen Prozess oder die jeweilige Technologie nicht direkt geprüft wurde. Wo eine Aussage zwischen diesen Kategorien liegt, wird dies im Text angegeben.

Die Abfolge vom rohen Muskel zu einem fertigen, wasserbindenden Gel lässt sich als Kette zusammenfassen: intakter Muskel, mechanische Zerstörung, Freilegung myofibrillären Proteins, Salz und Phosphat Extraktion, Proteinlösung, Myosin Entfaltung während der Erhitzung, Protein zu Protein Wechselwirkung, Bildung eines dreidimensionalen Gelnetzwerks, Wasserimmobilisierung und schließlich Kochausbeute. Jeder Schritt hängt vom vorherigen ab, und ein Versagen an jeder beliebigen Stelle der Kette kann dasselbe Endsymptom hervorrufen, nämlich eine schlechte Ausbeute, obwohl die zugrunde liegende Ursache jeweils eine andere ist. Der übrige Teil dieses Artikels arbeitet heraus, an welcher Stelle dieser Kette mechanische Separation, Anlagenwahl und Formulierung die Abfolge jeweils unterbrechen können.

MDM ist kein einheitliches Verarbeitungssystem

Der Begriff MDM umfasst eine Kategorie gewonnenen Materials und nicht eine einheitliche Proteinvorgeschichte, und die Evidenz in diesem Artikel sollte vor diesem Hintergrund gelesen werden. Mindestens die folgenden Unterscheidungen sind von Bedeutung. Die mechanische Niederdruckseparation, wie sie durch BAADER Anlagen repräsentiert werden soll, unterscheidet sich von der konventionellen Hochdruckseparation in der Kraft und Scherung, die auf das Rohmaterial einwirken. Unterschiedliche Separatorkonstruktionen, ob auf Basis einer Schnecke, eines Band und Trommel Systems oder eines Kolben und Zylinder Systems, setzen das Fleisch selbst bei nominell ähnlichen Einstellungen unterschiedlichen Kombinationen von Druck, Temperatur und Verweilzeit aus. Geflügel MDM und Schweine MDM unterscheiden sich in Knochenstruktur, Fasertyp und postmortaler Behandlung, sodass funktionale Befunde von einer Spezies nicht ohne Weiteres auf die andere übertragen werden sollten, und die auf Geflügel fokussierte Evidenzbasis dieses Artikels ist selbst Teil dieser Einschränkung. Feines MDM und gröberes mechanisch separiertes Material unterscheiden sich in der Partikelgröße und damit in Oberfläche, Extraktionskinetik und Wärmeübertragung während jeder nachfolgenden Verarbeitung. Gewaschene Myofibrillenpräparate, hergestellt durch Spülen mechanisch gewonnenen Fleisches zur Konzentration myofibrillären Proteins und zur Entfernung von Fett und Pigment, bilden eine weitere eigenständige Unterkategorie mit eigener Verarbeitungsgeschichte, und die Arbeit von Stangierski und Kollegen zu einem solchen Präparat aus mechanisch gewonnenem Hähnchenfleisch zeigt, wie eine weitere Veränderung, in ihrem Fall eine enzymatische, die Proteinlöslichkeit und das elektrophoretische Muster der Myosinbande verändert [30]. Die Lagerung nach der Separation ist eine weitere eigenständige Variable, denn Xiong und Brekke stellten fest, dass sich Proteinlöslichkeit und Geliereigenschaften von Hähnchenmyofibrillen im Lagerungsverlauf messbar verändern, selbst ohne jede weitere mechanische Behandlung [29], und funktionale Folgen mechanischer Separation sind artenübergreifend seit mindestens den 1970er Jahren dokumentiert, als Webb und Kollegen die grobe Zusammensetzung und die funktionellen Eigenschaften mechanisch separierten Fischmuskelgewebes charakterisierten [31]. Miller und Kollegen, auf die in diesem Artikel durchgehend eingegangen wird, arbeiteten mit zwei mechanisch separierten Hähnchenmaterialien, hergestellt auf zwei verschiedenen Separatoren aus Knochen zweier unterschiedlicher Altersstufen, verglichen mit Hähnchenbrust Abschnitten [1]. Dieser Vergleich ist starke Evidenz für die tatsächlich geprüften Materialien und Bedingungen. Für die konventionelle Hochdruck MDM Herstellung im Allgemeinen ist er gestützte, nicht nachgewiesene Evidenz, und für jeden nicht in der Studie enthaltenen Separator, jede nicht enthaltene Spezies oder jedes nicht enthaltene Druckregime ist er eine Hypothese, keine Evidenz. Diese Unterscheidung wird im übrigen Artikel konsequent angewendet.

Muskelstruktur und ihr Bezug zur Wasserbindung

Muskelfasern sind aus sich wiederholenden Myofibrillen aufgebaut, und jede Myofibrille ist in Sarkomere gegliedert. Ein Sarkomer verläuft von einer Z Scheibe zur nächsten und enthält dicke Filamente, die überwiegend aus Myosin aufgebaut sind, sowie dünne Filamente, die überwiegend aus Actin aufgebaut sind, wobei die Z Scheiben die dünnen Filamente an ihrem Platz verankern. Die Muskelfaser ist daher keine lose Ansammlung von Protein. Sie ist eine geschichtete Struktur, die von der Faser über die Myofibrille und das Sarkomer bis zum Filament und zum einzelnen Protein reicht.

Diese Struktur bestimmt die Wasserbindung unmittelbar. Offer und Trinick zeigten, dass Myofibrillen in Salzlösungen der in der Fleischverarbeitung verwendeten Art anschwellen, weil Änderungen der elektrostatischen Wechselwirkung es dem Filamentgitter erlauben, sich auszudehnen und Raum für Wasser zu schaffen [3]. Ertbjerg und Puolanne beschreiben dieselbe Sarkomerarchitektur und die daraus folgenden Änderungen des Filamentabstands als zentral für die Wasserbindung des Fleisches im weiteren Sinne [4]. Zieht sich das Filamentgitter dagegen zusammen, wie es während der Erhitzung geschieht, wird Wasser aus der Struktur gedrängt. Die mechanische Separation wirkt unmittelbar auf diese Architektur, und das Ausmaß, in dem sie diese Architektur stört oder schädigt, bestimmt, was das entstehende Fleisch leisten kann und was nicht.

Wie mechanische Einwirkung myofibrilläres Protein freilegt

Salz und Phosphat können die Actin und Myosin Filamente nicht ohne Weiteres erreichen, solange die Muskelzelle intakt bleibt, denn zwei Schichten stehen im Weg. Jede Faser ist von einer Hülle aus Bindegewebe umgeben, dem Endomysium, und unter dieser Hülle liegt die Zellmembran selbst, das Sarkolemm, das Feiner als netzartige Struktur beschreibt, die unmittelbar mit den von ihr umschlossenen Filamenten verbunden ist [15]. Die Zerstörung dieser Barrieren erhöht den Zugang von Salz und Phosphat zum myofibrillären System erheblich, und diese Zerstörung erfolgt durch physischen Riss, Diffusion und fortschreitende Oberflächenschädigung, nicht durch eine chemische Wirkung des Salzes selbst.

Ein rotierender Trommeltumbler erzeugt diesen Riss durch wiederholten Aufprall. Leitbleche an der Innenseite der Trommel tragen die eingelegten Fleischstücke bei der Drehung an der Wand nach oben, und wenn jedes Stück unter der Schwerkraft zurückfällt, trifft es auf andere Stücke und auf die Leitbleche, und dieser Aufprall reißt an Endomysium und Sarkolemm an der Schnittfläche des Fleisches. Ein Schaufelmischer arbeitet nach demselben zugrunde liegenden Prinzip, jedoch durch fortlaufendes Reiben und Falten statt durch einen Fall, wodurch eher Reibungsenergie als Aufprallenergie entsteht, und Feiner merkt an, dass die Wahl zwischen beiden im Allgemeinen von der Festigkeit des zu behandelnden Muskels bestimmt wird [15]. Pioselli und Kollegen bestätigten diesen Mechanismus unmittelbar durch eine proteomische Untersuchung von Schweineschinken Exsudat, bei der sich die myofibrilläre Proteinzusammensetzung des Exsudats mit der Salzlakenkonzentration und mit der Dauer der Massage messbar veränderte, was mit einem fortschreitenden Abbau der Muskelzellmembran im Verlauf des Tumbelns übereinstimmt [16].

Sobald der Zugang zur Membran zugenommen hat, verändert die steigende Ionenstärke des zugesetzten Salzes die elektrostatischen Wechselwirkungen zwischen den myofibrillären Proteinen und begünstigt deren Anschwellen, und Phosphat unterstützt die Dissoziation des nach der Totenstarre gebildeten Actomyosin Komplexes, sodass Myosin und Actin an die Schnittfläche des Fleisches wandern und das klebrige Proteinexsudat bilden, das die Stücke beim Garen verbindet [3,7]. Die mechanische Separation legt Protein nach demselben physikalischen Prinzip frei, denn das Pressen von Knochen und anhaftendem Fleisch durch eine perforierte Barriere unter Druck zerstört dasselbe Endomysium und Sarkolemm. Der Unterschied liegt im Grad, nicht in der Art. Die Separation muss Fleisch vom Knochen lösen, statt lediglich die Oberfläche eines bereits entbeinten Stücks zu bearbeiten, weshalb die aufgewendete Kraft erheblich größer und weit weniger selektiv ist als beim Tumbeln oder Massieren, und genau deshalb kann dieselbe Zerstörung, die bei der Separation Protein freilegt, es auch fragmentieren, wie der nächste Abschnitt darlegt.

Feine Emulsionen im Vergleich zu getumbelten Ganzmuskelprodukten

Der oben beschriebene Tumbelmechanismus ist nur eine Hälfte des Bildes, denn das Kuttern arbeitet auf einer völlig anderen Ebene. Ein Kutter zerkleinert Fleisch zu einer feinen Paste, in der Muskelfaser, Myofibrille und Sarkomer weit über das hinaus abgebaut werden, was das Tumbeln bewirkt, und Tornbergs eigene Mikrostrukturvergleiche zeigen ein Kotelett, einen Rindfleisch Burger und eine Brühwurst als drei zunehmend feinere Stufen derselben Zerstörung [5]. In derart fein zerkleinertem Material steht das Anschwellen und Schrumpfen eines geordneten Filamentgitters, das Offer und Trinick beschreiben, für den größten Teil der Masse nicht als Mechanismus zur Verfügung, weil ein intaktes Gitter dieser Art nicht mehr vorhanden ist [3]. Die Wasserbindung in einer feinen Emulsion hängt stattdessen von dem durchgehenden Proteinnetzwerk ab, das durch extrahiertes Myosin und Actin während der Erhitzung gebildet wird, zusammen mit dem Fett, das dieses Netzwerk umschließt, und Tornberg merkt an, dass die Menge des während des Kutterns und Mischens in die Wasserphase extrahierten myofibrillären Proteins allgemein als der wichtigste Faktor für die Qualität dieses Netzwerks gilt [5].

Ganzmuskelprodukte, die durch Einlegen von Salzlake in Fleischstücke hergestellt werden, wie Schinken oder Speck, stehen am entgegengesetzten Ende dieser Skala. Der größte Teil des Gewebevolumens in diesen Produkten behält weitgehend intakte Muskelzellen, wobei sich die Zerstörung an den Schnittflächen konzentriert, an denen die Stücke aufeinandertreffen, wie zuvor in diesem Artikel dargelegt. Beide Mechanismen sind daher in einem getumbelten Ganzmuskelprodukt gleichzeitig wirksam. Das Oberflächenexsudat, aufgebaut aus extrahiertem Myosin und Actin, verbindet die Stücke in ähnlicher Weise, wie das Proteinnetzwerk einer feinen Emulsion sich selbst zusammenhält, während das gequollene, salzbehandelte Innere der weitgehend intakten Muskelzellen zur Wasserbindung durch den von Offer und Trinick beschriebenen Mechanismus beiträgt, einen Mechanismus, der einer feinen Emulsion im Wesentlichen nicht zur Verfügung steht, weil so wenig ihrer ursprünglichen Zellstruktur das Kuttern übersteht [3].

Ob das eine System beim Garen Wasser besser bindet als das andere, wird durch keine einzelne hier genannte Zahl entschieden, doch ein verwandter, gesicherter Vergleich ist aufschlussreich. Tornbergs eigene Arbeit ergab, dass Rindfleisch Burger beim Garen einen erheblich größeren Anteil ihres Fettes verlieren als Brühwürste, ein Muster, das mit der Durchgängigkeit der Proteinmatrix in einer Emulsion im Vergleich zur offeneren Struktur eines gröberen Produkts zusammenhängt [25]. Ob der Wasservergleich in derselben Richtung ausfällt, ist eine vernünftige Schlussfolgerung aus diesem Kontinuitätsargument, keine gesicherte Zahl, denn ein gleichmäßig extrahiertes Netzwerk hat kaum unextrahiertes Inneres übrig, aus dem es Wasser verlieren könnte, während ein Ganzmuskelstück noch weitgehend intakte Zellen enthält, deren Filamentgitter bekanntermaßen bei Erhitzung schrumpft [3,5]. Im rohen, unerhitzten Zustand hat nach der hier geprüften Evidenz keines der beiden Systeme einen inhärenten Vorteil. Ein Ganzmuskelprodukt bindet Wasser vor Beginn des Garens durch Zellquellung, eine feine Emulsion durch direkte Extraktion während des Kutterns, und beide hängen von angemessenen Salz und Phosphat Bedingungen ab, nicht davon, welcher Mechanismus verwendet wird.

Der Saftverlust nach gekühlter Lagerung ist der klarer dokumentierte Unterschied, wiederum aus Gründen der Extraktion und nicht des Garens. Die Extraktion in einem Ganzmuskelstück konzentriert sich an Schnittflächen und Nadelspuren und hinterlässt Bereiche, die selbst nach ausreichendem Tumbeln unterextrahiert bleiben, wo sich später Saftverlust ansammelt. Eine korrekt gebildete feine Emulsion hat kein entsprechendes unterextrahiertes Inneres, was damit übereinstimmt, dass feine Emulsionen im Allgemeinen als die weniger saftverlustanfällige der beiden Kategorien beschrieben werden. Hydrokolloide wie Kappa Carrageen werden häufig eingesetzt, um dies bei gekochten, injizierten Schinken zu steuern, jedoch nur, wenn der Schinken gekocht wird, da Carrageen während des Kochens hydratisiert und beim Abkühlen geliert, statt durch diesen Schritt überflüssig zu werden [26]. Verbeken und Kollegen, deren begutachtete Modellsystemarbeit hier die stärkere Evidenz darstellt, fanden, dass das entstehende Carrageen Gel ein zweites, weitgehend eigenständiges Wasserbindungssystem bildet, statt sich dem Fleischproteinnetzwerk anzuschließen [27]. Was Carrageen ausgleicht, ist eine Formulierung, die mehr Wasser zusetzt, als das native Protein angesichts der verfügbaren Tumbelzeit binden kann, nicht ein funktioneller Mangel des Proteins selbst. Mit Salzlake im Bereich von 20 bis 40 Prozent injizierte Ganzmuskelschinken können tatsächlich vollständig proteingebunden bleiben, ganz ohne Hydrokolloid, sofern sechs Stunden oder mehr getumbelt wird, was mit dem niedrigen, früh erreichten Plateau der intrazellulären Quellung im Verhältnis zur weit höheren Kapazität des oben beschriebenen extraktionsbasierten Gelwegs übereinstimmt [3,26]. Hydrokolloide wurden erst ab den 1980er Jahren eng mit stark ausgezogenem Schinken in Verbindung gebracht, doch Stärke, Phosphat und Nichtfleischproteine unterstützten schon davor eine erhebliche Ausbeutesteigerung. Ein Hydrokolloid ist daher am besten als Ersatz für Tumbelzeit oder für Kapazität jenseits des Plateaus beider nativer Mechanismen zu verstehen, nicht als der einzige Weg zu einem gut gebundenen, ausgezogenen Erzeugnis.

Was mechanische Separation mit dem Muskel macht

Das wissenschaftliche Gutachten der EFSA zu mechanisch separiertem Geflügel und Schweinefleisch beschreibt eine starke Fragmentierung der Myofibrillen, Brüche in der Z Linie und Verzerrung der Sarkomere, und benennt den Separationsdruck als wichtige Variable für das Ausmaß der Muskelfaserdegradation [2]. Miller und Kollegen liefern den direkten experimentellen Beleg für die funktionelle Folge. Sie verglichen Hähnchenbrust Abschnitte mit zwei mechanisch separierten Hähnchenmaterialien, eines hergestellt auf einem Beehive Separator aus drei bis fünf Tage alten Knochen und eines hergestellt auf einem Poss Separator aus frischem Knochen. Beide mechanisch separierten Materialien zeigten eine stärkere Myosin Fragmentierung als die Brustabschnitte und bildeten bei Erhitzung schwächere thermische Gele [1].

Dies ist von Bedeutung, weil es zeigt, dass mechanische Separation das myofibrilläre Proteinsystem selbst verändern kann und nicht bloß das Fleisch in kleinere Stücke zerlegt. Die Muskelfasern werden zerrissen, die Myofibrillen werden gestört, die Z Scheiben können brechen, und die Filamentanordnung wird gestört. Nichts davon ist von Natur aus schädlich, denn eine gewisse Zerstörung ist erforderlich, um Myosin während der späteren Verarbeitung Salz und Phosphat zugänglich zu machen. Die Schwierigkeit besteht darin, dass dieselben mechanischen Kräfte, die die Struktur öffnen, auch beginnen können, das Protein selbst unmittelbar zu verändern, und die dabei entstehende Reibung und der Druck erzeugen Wärme, die eine weitere Variable hinzufügt.

Das Ziel der Separation besteht daher nicht darin, jedes Sarkomer intakt zu halten. Es besteht darin, den Muskel so weit zu zerstören, dass funktionelles myofibrilläres Protein verfügbar wird, ohne dieses Protein über das für die Extraktion erforderliche Maß hinaus zu schädigen.

Unterscheidung der Arten der Proteinveränderung

Mehrere unterschiedliche Mechanismen werden häufig unter dem allgemeinen Begriff Proteinschädigung zusammengefasst, verhalten sich jedoch nicht alle gleich. Strukturelle Zerstörung bezeichnet den Zustand, in dem der Muskel und die Myofibrillen physisch zerbrochen werden, während viele einzelne Myosinmoleküle chemisch intakt bleiben. Molekulare Modifikation bezeichnet die Veränderung der Myosin schweren Kette und der zugehörigen Proteine auf der Ebene des Proteins selbst, was von teilweiser Entfaltung bis zur Spaltung reichen kann. Miller und Kollegen fanden Unterschiede im elektrophoretischen Proteinprofil von mechanisch separiertem Hähnchenfleisch im Vergleich zu Brustabschnitten, einschließlich Banden, die mit Fragmenten der Myosin schweren Kette übereinstimmen, und werteten dies als Beleg für eine stärkere Myosin Fragmentierung oder Modifikation im separierten Material gegenüber den Brustabschnitten [1]. Dieser Befund sollte auf der Ebene gelesen werden, auf der die Studie tatsächlich gemessen hat, nämlich als vergleichender Unterschied zwischen zwei Rohmaterialien, und nicht als Nachweis, dass mechanisch separiertes Fleisch im Allgemeinen eine umfangreiche Spaltung intakten Myosins erfährt.

Entfaltung ist ein eigenständiges Phänomen, bei dem ein Protein seine Aminosäuresequenz behält, jedoch seine dreidimensionale Form verändert. Tornberg berichtet, dass myofibrilläre Proteine in Lösung unter den überprüften Bedingungen bei etwa 30 bis 32 Grad Celsius zu entfalten beginnen, dass die Protein zu Protein Assoziation zwischen 36 und 40 Grad zunehmend wichtig wird, und dass die Gelierung bei etwa 45 bis 50 Grad folgt [5]. Diese Übergänge sind fließend und keine scharfen Schwellenwerte. Sobald Proteine entfaltet sind, können freiliegende Bereiche unterschiedlicher Moleküle assoziieren und aggregieren, und aggregiertes Protein ist weniger löslich und für die nachfolgende Extraktion und Matrixbildung weniger verfügbar.

Oxidation kann die Proteinkonformation verändern und dieselbe Art von Aggregation begünstigen, und sie kann die Funktionalität verringern, ohne den Rohproteinwert überhaupt zu verändern. Proteolyse ist wiederum anders, denn sie ist enzymatische Spaltung und keine mechanische oder thermische Schädigung. Kontrollierte Proteolyse trägt zur Zartmachung bei, doch ein übermäßiger Abbau von Strukturprotein kann die myofibrilläre Organisation verändern und die Wasserbindung beeinträchtigen, wie Huff Lonergan und Lonergan in ihrer Übersicht über postmortale Mechanismen beschreiben [6]. Weil sich diese Mechanismen unterscheiden, erfasst eine einzelne Labormessung selten alle zugleich, und ein Formulierungsproblem, das allgemein der Proteinschädigung zugeschrieben wird, kann tatsächlich nur aus einem dieser Wege stammen.

Warum die Unterscheidung die Bindung beeinflusst

Myosin ist eines der wichtigsten funktionellen Proteine in einem kutterten Fleischsystem. Acton und Kollegen legen diese Anforderung in zwei Teilen dar. Myosin muss zunächst in Gegenwart von Salz und Phosphat ausreichend zugänglich und extrahierbar sein, und es muss anschließend funktionsfähig genug bleiben, um während der Bildung der hitzeinduzierten Proteinmatrix beim Garen mit Wasser und mit anderen Proteinen zu interagieren [7]. Der Gesamtproteingehalt misst keine dieser beiden Anforderungen. Eine Formulierung mit fünfzehn Prozent Protein kann eine starke Matrix bilden, wenn der größte Teil dieses Proteins funktionelles myofibrilläres Protein ist, oder eine schwächere Matrix, wenn ein erheblicher Anteil bereits fragmentiert, aggregiert oder oxidiert wurde, denn der Stickstoff ist zwar weiterhin vorhanden, doch seine funktionelle Kapazität hat sich verändert.

Wasseraufnahme ist nicht Wasserbindung

Diese Unterscheidung ist für MDM besonders relevant. Mechanische Zerstörung legt myofibrilläres Protein frei und macht es Salz und Phosphat leichter zugänglich, was Extraktion und Hydratation begünstigt [3,7]. Dadurch kann MDM im rohen Zustand erhebliche Wassermengen aufnehmen und zusammenhängend erscheinen. Die aufschlussreichere Frage ist, was geschieht, sobald das Erzeugnis erhitzt wird, denn während des Garens entfalten sich die extrahierten Proteine weiter und interagieren, um eine dreidimensionale Matrix zu bilden, die Wasser immobilisiert und die Fettphase stabilisieren hilft [7].

Wasseraufnahme vor dem Garen betrifft daher hauptsächlich Hydratation und Extraktion, während die Wasserbindung während der Erhitzung davon abhängt, ob das extrahierte Protein eine Matrix aufbauen und aufrechterhalten kann, die stark genug ist, um dieses Wasser an seinem Platz zu halten. Geschädigtes MDM kann im rohen Zustand Wasser aufnehmen und es beim Garen dennoch verlieren, denn während sich das verbleibende funktionelle Protein bei Erhitzung zusammenzieht, wandert Wasser aus einer Matrix ab, die niemals stark genug war, um es zu halten. Das praktische Ergebnis ist Garverlust und Saftaustritt, und die zugrunde liegende Ursache ist nicht notwendigerweise ein Mangel an Wasseraufnahme, sondern ein unzureichendes Angebot an funktionellem Protein, um das aufgenommene Wasser zu immobilisieren.

Faschiertes Fleisch, BAADER separiertes Fleisch und konventionelles MDM im Vergleich

Der Unterschied zwischen diesen drei Rohmaterialien ist nicht einfach eine Frage der Partikelgröße. Gewöhnliches faschiertes Schweine oder Hähnchenfleisch wird mechanisch zerstört, hat jedoch in der Regel nicht die Kombination aus Druck, Knochenseparation, Kompression und Reibung durchlaufen, die konventionelles Hochdruck MDM erfährt, sodass ein großer Teil seiner myofibrillären Struktur beim Eintritt in den Salz und Phosphat Extraktionsschritt vergleichsweise intakt bleibt.

Die BAADER Separation wurde eigens als schonendere Alternative entwickelt. Der Hersteller beschreibt den BAADERING Prozess als sanftes Separationsverfahren, das mit einem Quetschband und einer perforierten Trommel arbeitet und darauf abzielt, mechanische Belastung und Temperaturanstieg zu minimieren [8]. Unabhängige experimentelle Arbeiten liefern eine konkrete Zahl dafür, was dies in der Praxis bedeutet. Cortez Vega und Kollegen berichten, dass mechanisch separiertes Hähnchenfleisch, hergestellt auf einem Baader Modell 694 Separator, die Maschine mit etwa 6 Grad Celsius betrat und sie mit etwa 10 Grad verließ, vierundzwanzig Stunden nach der Schlachtung [9]. Ein Anstieg dieser Größenordnung ist gering, und weil die thermische Vorgeschichte eng mit dem von Tornberg beschriebenen Entfaltungsverhalten zusammenhängt, belässt ein geringerer Temperaturanstieg mehr des Proteinsystems in seinem nativen Zustand beim Eintritt in den nächsten Verarbeitungsschritt [5].

Die konventionelle Hochdruck MDM Herstellung ist in allgemeinen ingenieurtechnischen Begriffen in der Lage, erheblich größeren Druck und stärkere Scherung aufzubringen als die BAADER Separation, und von einem Prozess dieser Art ist zu erwarten, dass er entsprechend mehr Wärme erzeugt, sodass das Potenzial für Fragmentierung, Aggregation und thermische Modifikation größer ist. Diese allgemeine Erwartung wird durch die breitere Fleischprotein Forschung gestützt, ist jedoch nicht für jeden Hochdruckseparator nachgewiesen. Der nachgewiesene Befund, spezifisch für die von Miller und Kollegen untersuchten Materialien, lautet, dass ihre zwei mechanisch separierten Hähnchenmaterialien, hergestellt auf zwei verschiedenen Separatoren, beide eine stärkere Myosin Fragmentierung oder Modifikation und ein schwächeres thermisches Gelverhalten zeigten als intakte Brustabschnitte [1]. Diesen Befund auf die konventionelle Hochdruck MDM Herstellung im Allgemeinen zu übertragen, ist eine gestützte Schlussfolgerung, kein direkt gemessenes Ergebnis, denn Separatorkonstruktion, Druck und Rohmaterialzustand variieren innerhalb der Branche.

Der Vergleich besagt daher nicht, dass faschiertes Fleisch von Natur aus gut ist, dass BAADER separiertes Fleisch von Natur aus gut ist und dass MDM von Natur aus schlecht ist. Er besagt, dass die funktionelle Qualität des Proteins von der mechanischen und thermischen Vorgeschichte abhängt, die das Fleisch durchlaufen hat, und dass ohne direkte Messung kein fester Prozentsatz funktionellen Proteins einheitlich für eine dieser drei Kategorien gilt.

Rohmaterial	Strukturelle Zerstörung	Mögliche Proteinmodifikation	Erwarteter Status des funktionellen Proteins	Evidenzgrundlage
Faschiertes Schweine oder Hähnchenfleisch	Geringer	Geringer	Im Allgemeinen hoch	Schlussfolgerung
BAADER separiertes Fleisch	Mäßig	Gering bis mäßig	Hoch bis mittel	Schlussfolgerung
Konventionelles Hochdruck MDM	Höher	Mäßig bis hoch	Mittel bis gering	Gestützt

Dies ist eine qualitative Rangordnung, keine gemessene Prozentzahl. Nur die unterste Zeile wird direkt durch eine Studie gestützt, die funktionelle Folgen gemessen hat, nämlich Miller und Kollegen Vergleich von mechanisch separiertem Hähnchenfleisch mit Brustabschnitten, und selbst diese Studie hat keine universelle Zahl für eine der Kategorien ermittelt [1]. Die Zeilen zu faschiertem Fleisch und zu BAADER Material beruhen auf einer Schlussfolgerung aus den zuvor in diesem Artikel dargelegten mechanischen Prinzipien und nicht auf einer direkten Messung dieser spezifischen Materialien, und die Spalte zur Evidenzgrundlage ist enthalten, damit die Tabelle nicht mit einer Spezifikation verwechselt werden kann. Das tatsächliche Ergebnis in einer bestimmten Charge hängt vom Rohmaterialzustand, dem Separationsdruck, der Temperatur, der Verweilzeit, der Gefriervorgeschichte, der Oxidation und der nachfolgenden Verarbeitung ab.

Weitere anlagenbedingte Ursachen für Schädigung

Dieselbe Unterscheidung zwischen nützlicher Zerstörung und übermäßiger Schädigung gilt auch für gewöhnliche Zerkleinerungsanlagen, nicht nur für eigens gebaute Separatoren, auch wenn dies nicht im Mittelpunkt dieses Artikels steht. Ein Wolf mit einem scharfen, bündig gegen seine Lochscheibe laufenden Messer erzeugt einen sauberen Scherschnitt, doch sobald Messer oder Lochscheibe verschlissen sind, wird das Fleisch gepresst und gerissen statt geschnitten, ein Fehler, den der Fachbereich als Schmieren bezeichnet. Schmieren erhöht die Temperatur des faschierten Fleisches durch Reibung, ohne dass dies beabsichtigt wäre, und dieser unkontrollierte Anstieg unterliegt denselben von Tornberg beschriebenen thermischen Übergängen [5]. Verschlissene Messer in einem Kutter verursachen bei höherer Drehzahl ein verwandtes Problem, denn eine Charge, die bei jedem Durchgang reißt statt zu schneiden, sammelt rasch Wärme an und kann den Temperaturbereich, in dem die Entfaltung beginnt, bereits vor Abschluss des Kutterns überschreiten, und der daraus folgende Verlust an Gelfestigkeit wird dann leicht als Fehler des Rohmaterials statt der Anlage fehlgedeutet.

Hochdruck Zerkleinerungstechnologie, Bindegewebe und die Grenzen des Vergleichs mit Muskelprotein

Eine gesonderte Kategorie von Anlagen arbeitet mit Druck und Scherung statt mit einer Klinge. Eine solche Technologie beschleunigt Lebensmittelpartikel durch eine enge Öffnung bei Drücken, die in einer ersten Stufe zwischen 700 und 1100 bar und in einer Nachdruckstufe zwischen 10 000 und 60 000 bar liegen, wodurch die Partikelgröße ohne Klinge auf unter 50 Mikrometer verringert wird [17]. Bei Schwarte, Haut und anderem keratin und kollagenreichem Bindegewebe hat dieses Ausmaß an Druck und Scherung sich in praktischen Versuchen bewährt und aus Material, das andernfalls schwer zu verwenden ist, ein stabiles, injizierbares Gel hervorgebracht [17].

Der Übergang vom Ausgangsdruck zum Enddruck erfolgt über eine sehr kurze Strecke. In einem dokumentierten Beispiel leiteten Forschende eine phosphatgepufferte Kochsalzsuspension zweier Virus Surrogate durch einen Hochdruckhomogenisator, der zwischen 100 und 300 MPa arbeitete, im Rahmen einer Studie zur Virusinaktivierung, und verzeichneten einen Anstieg der Produkttemperatur von etwa 24 Grad Celsius auf zwischen 46 und 75 Grad Celsius in weniger als zwei Sekunden, rein infolge des Druckabfalls, der Scherung und der Turbulenz am Punkt der Dekompression [22]. Diese Studie wurde an einer Kochsalzsuspension durchgeführt, nicht an Fleisch, Kollagen oder einem anderen Lebensmittelproteinsystem, und sie hat keine Proteindenaturierung gemessen. Die verfügbare Evidenz belegt daher, dass eine rasche Druckentlastung in einem flüssigen System erhebliche Temperaturanstiege erzeugen kann. Sie belegt nicht den Temperaturverlauf von Fleisch oder Bindegewebe, das mit der hier besprochenen Technologie verarbeitet wird, deren Ausgangs und Nachdruckwerte, bei 700 bis 1100 bar beziehungsweise 10 000 bis 60 000 bar, erheblich über dem Bereich von 1000 bis 3000 bar der Virusstudie liegen und in den für diesen Artikel überprüften Quellen nicht auf Temperatur gemessen wurden [17]. Die Wirkung auf myofibrilläres Protein bleibt daher eine experimentelle Frage und keine Extrapolation, die dieser Artikel vornehmen kann.

Das veröffentlichte Material zu der oben beschriebenen Technologie berichtet nicht, wie oder ob die Temperatur bei diesen Drücken gesteuert wird, sodass für sie keine gemessene Austrittstemperatur angegeben werden kann, und das Folgende wird nur als allgemeine ingenieurtechnische Überlegung dazu angeboten, wie eine solche Wärme plausibel begrenzt werden könnte, nicht als Beschreibung dessen, was diese konkrete Technologie tatsächlich tut. Die Verweilzeit bei Spitzendruck und Spitzenscherung kann bei Prozessen dieser Art äußerst kurz sein, in der Größenordnung von Millisekunden, und weil thermisch bedingte Entfaltung ein fortschreitender, zeitabhängiger Vorgang ist und kein augenblicklicher, wie Tornbergs Daten zeigen [5], kann eine ausreichend kurze Einwirkzeit die Entfaltung begrenzen, selbst wenn die momentane lokale Temperatur hoch ist. Die am Ort der Scherung erzeugte Wärme kann zudem lokal begrenzt bleiben, statt sich in der Gesamtmasse zu verteilen, sodass ein kleines, stark geschertes Volumen für einen Moment stark erhitzt wird, während die umgebende Masse, die diese Wärme fast unmittelbar aufnimmt, eine viel niedrigere Durchschnittstemperatur zeigt. Eine Vorkühlung des Materials vor Eintritt in das System sowie eine unmittelbare Kühlung nach dem Druckabfall durch einen ummantelten Abschnitt oder einen Wärmetauscher sind weitere, an anderer Stelle in der Hochdruck Lebensmittelverarbeitung dokumentierte Maßnahmen, die grundsätzlich geeignet wären, die Einwirkung schädigender Temperaturen auf das Protein zu begrenzen. Keiner dieser Punkte belegt, dass die betreffende Technologie eine dieser Maßnahmen tatsächlich anwendet, und ob myofibrilläres Protein bei direkter Anwendung der Anlage auf Muskelfleisch demzufolge einer funktionellen Schädigung entgeht, bleibt in den verfügbaren Quellen ungeprüft.

Ob dieser Temperaturanstieg, zusammen mit der Scherung selbst, ein Problem darstellt, hängt vom funktionellen Ziel für das durchlaufende Material ab, und dieses Ziel unterscheidet sich grundlegend zwischen kollagenreichem Material und myofibrillärem Protein. Kollagens wichtigste Umwandlung in der Fleischverarbeitung ist die thermische Umwandlung in Gelatine, eine Veränderung, die von einer aufgebrochenen Faserstruktur und vergrößerter Oberfläche profitiert und nicht von einem intakten Filamentgitter, wobei das tatsächliche Ergebnis dennoch von Kollagenquelle, Vernetzungsdichte, Temperatur, Hydratation und der nachfolgenden thermischen Behandlung abhängt, sodass dies keine Aussage ist, wonach beliebiger Druck und beliebige Scherung Kollagen unabhängig von diesen Variablen verbessern. Keratin ist stärker über Disulfidbindungen vernetzt, und im für diesen Artikel überprüften Fall wurde seine Partikelgrößenverringerung ausdrücklich wegen der verbesserten Verdaulichkeit geschätzt, nicht für die Erzeugung eines bindenden Gels, sodass hier keine entsprechende Struktur erhalten werden muss [17]. Pflanzengewebe wird von einer starren Wand aus Cellulose, Hemicellulose und Pektin begrenzt und nicht von einer Membran, und das Aufbrechen dieser Wand zur Freisetzung der Zellinhalte ist der etablierte Mechanismus, durch den Hochdruckbehandlung die Extrahierbarkeit pflanzlicher Inhaltsstoffe erhöht, ein in der Hochdruckhomogenisierungsliteratur breit berichtetes Ergebnis [22]. Myofibrilläres Protein besitzt eine funktionelle Molekülstruktur, die ausreichend intakt bleiben muss, um an Extraktion und Gelbildung teilzunehmen, was ein anderes Ziel darstellt als jeder der drei genannten Fälle, und nicht einfach einen Fall, in dem Zerstörung stärker ausfallen darf.

Muskelprotein unterscheidet sich, weil die Zerstörung selbst nicht der Endpunkt ist. Wie zuvor in diesem Artikel dargelegt, ist die Zerstörung von Sarkolemm und Endomysium notwendig und bis zu einem gewissen Grad vorteilhaft, denn sie ist es, die den Zugang von Salz und Phosphat zum Filamentgitter erhöht. Funktionalität ist jedoch keine binäre Frage danach, ob das Myosinmolekül schlicht intakt ist oder nicht. Sie hängt von einer Abfolge unterschiedlicher Eigenschaften ab, darunter ob Myosin überhaupt aus dem Filamentgitter extrahiert werden kann, ob das extrahierte Protein löslich bleibt, ob der Myosinkopf seine enzymatische und bindende Funktion behält, ob der alpha helikale Stiel die für die Coiled Coil Assoziation nötige Struktur behält, ob Actomyosin unter Salz und Phosphat ordnungsgemäß dissoziiert, und ob das entstehende Protein beim Erhitzen kontrolliert gelbildend aggregiert statt unkontrolliert in einer Weise, die Wasser ausschließt. Dies ist dieselbe Unterscheidung, die zuvor zwischen struktureller Zerstörung, welche den Muskel aufbricht, während einzelne Proteinmoleküle intakt bleiben, und molekularer Modifikation getroffen wurde, welche die Myosin schwere Kette verändert und jede dieser Eigenschaften unabhängig beeinflussen kann, statt als einziges Alles oder Nichts Ergebnis. Hochdruck MDM Herstellung wird mit stärkerer Myosin Fragmentierung oder Modifikation und schwächerem thermischem Gelverhalten in Verbindung gebracht, wie Miller und Kollegen durch den Vergleich mechanisch separierten Hähnchenfleisches mit Brustabschnitten nachwiesen [1]. Die oben beschriebene Technologie arbeitet mit Drücken und Scherraten, die Muskelprotein plausibel in vergleichbarer Weise beeinflussen könnten, doch dies bleibt eine Hypothese und kein nachgewiesener Befund, denn die zitierte Evidenz belegt, was konventionelle Hochdruck MDM Herstellung mit Myosin in den geprüften Materialien bewirkt, nicht was diese konkrete Technologie bei direkter Anwendung auf Muskelfleisch bewirkt. Diese spezifische Wirkung wurde nicht geprüft und bedürfte einer direkten experimentellen Validierung, etwa durch SDS PAGE oder thermische Gelanalyse von mit dieser Technologie behandeltem Muskelfleisch, bevor der Vergleich als mehr denn plausibel gelten könnte.

Was eine Kolloidmühle zu derselben Frage zeigt

Eine Kolloidmühle veranschaulicht dasselbe Prinzip anhand einer Anlage, deren Wirkung auf Fleischprotein tatsächlich direkt gemessen wurde, statt durch Vergleich mit einer nicht verwandten Technologie erschlossen zu werden. In einer Kolloidmühle dreht sich ein Rotor mit hoher Drehzahl innerhalb eines eng anliegenden Stators, und das Material wird durch den schmalen Spalt zwischen beiden gepresst, wodurch es in ähnlicher Weise zu einer feinen Paste geschert wird wie bei jeder Rotor Stator Anlage, die eine Flüssigkeit oder Emulsion verarbeitet. Kolloidmühlen dieser Art werden bereits industriell eingesetzt, um Bindegewebe, etwa aus Knochen gewonnenes Ossein, zu einem feinen Kollagenmaterial für die weitere Verarbeitung zu zerkleinern, üblicherweise indem das Material zunächst bei weiter Spaltweite und anschließend bei engerer Spaltweite durch die Mühle geführt wird [23].

Eine Studie, die eine Kolloidmühle direkt an Hähnchenfleisch und Knochen Rohmaterial prüfte, stellte fest, dass die Rotordrehzahl das Ergebnis bestimmte. Bei mäßigen 3000 Umdrehungen pro Minute erzeugte die Mühle eine Paste mit guter Viskosität, Elastizität und Wasserbindungskapazität, und die Proteinfunktionalität blieb erhalten. Die Behandlung mit 4000 Umdrehungen pro Minute erzeugte eine Materialtemperatur von etwa 32 Grad Celsius und ging einher mit teilweiser Denaturierung des Muskelproteins, einer destabilisierten Emulsion, einer gestörten Proteingelmatrix und einer Verringerung der Wasserbindungskapazität auf zwischen 59 und 64 Prozent des unbehandelten Wertes, wobei das Studiendesign den Temperaturanstieg nicht von der begleitenden mechanischen Scherung als getrennte Ursachen isoliert [24].

Die veröffentlichte Studie hat das Sarkomer oder die Z Linie nicht direkt mikroskopisch untersucht, und ein Zerkleinerungsvorgang dieser Art zerstört diese Architektur bei beiden Drehzahlen mit hoher Wahrscheinlichkeit, denn das Zerkleinern von Fleisch zu einer feinen Paste geht weit über das Ausmaß der Zerstörung hinaus, das Tumbeln oder gewöhnliches Faschieren erzeugt. Die zutreffendere Lesart des Ergebnisses ist daher nicht, dass die niedrigere Drehzahl das Sarkomer verschonte, während die höhere es zerstörte. Sie lautet, dass das geordnete Gitter höchstwahrscheinlich bei beiden Drehzahlen verloren ging, dass jedoch bei 3000 Umdrehungen pro Minute die Temperatur niedrig genug blieb, damit das aus dieser bereits zerstörten Architektur extrahierte Myosin funktionell intakt blieb, während bei 4000 Umdrehungen pro Minute die zusätzliche Wärme das Protein selbst in eine teilweise Denaturierung trieb. Was in dieser Studie offenbar eine funktionelle Paste von einer geschädigten trennte, ist demnach der thermische und molekulare Zustand des extrahierten Proteins, nicht das Überleben des Sarkomers, das bei keiner der beiden Drehzahlen in nennenswertem Umfang überlebt zu haben scheint.

Zusammengenommen weisen dieses Ergebnis und das im übrigen Artikel dargelegte Argument auf dieselbe Schlussfolgerung hin. Bei mechanisch separiertem Fleisch im Allgemeinen ist eine gewisse Zerstörung des Sarkomers und des umgebenden Filamentgitters ein unvermeidlicher Bestandteil des Separationsvorgangs selbst, gleich ob der Separator eine schonende Niederdruckkonstruktion oder eine aggressive Hochdruckkonstruktion ist, sodass das Vorhandensein oder Fehlen eines intakten Sarkomers für sich genommen nicht das ist, was funktionelles MDM von schlecht funktionierendem MDM unterscheidet. Was sie nach der hier überprüften Evidenz zu unterscheiden scheint, ist die thermische und mechanische Schwere, die über die bloße Gitterzerstörung hinaus in den molekularen Zustand des extrahierten Myosins selbst eingreift, durch Entfaltung, Aggregation, Oxidation oder Spaltung der schweren Kette. Der Erhalt des Sarkomers ist demnach hauptsächlich für das von Offer und Trinick beschriebene Quellverhalten im Rohzustand von Bedeutung, ein Verhalten, das MDM ohnehin größtenteils nicht zur Verfügung steht, weil die Separation dieses Gitter bereits zerstört hat, bevor die Extraktion überhaupt beginnt [3]. Innerhalb der MDM Herstellung im Besonderen scheinen Wärme und die durch sie angetriebene Aggregation oder Fragmentierung die entscheidenderen Variablen dafür zu sein, ob das extrahierte Protein noch ein starkes hitzeinduziertes Gel bilden kann. Dies ist eine begründete Zusammenschau der in diesem Artikel zusammengetragenen Evidenz und keine aus einer einzelnen Studie gezogene Schlussfolgerung, und sie würde von einer direkten Prüfung profitieren, die beide Variablen trennt, denn Separationsdruck und die dadurch erzeugte Wärme steigen in der Praxis meist gemeinsam an, was ihre Entflechtung allein aus Prozessdaten erschwert.

Damit ergibt sich eine Antwort auf die Frage, ob eine solche Anlage an Bindegewebe, nicht jedoch an Fleisch eingesetzt werden kann. Eine Kolloidmühle kann an beidem eingesetzt werden, doch das Betriebsfenster ist bei Fleisch enger als bei Haut oder anderem kollagenreichem Material, denn der Punkt, an dem scherungsbedingte Wärme beginnt, myofibrilläres Protein zu schädigen, wurde hier direkt gemessen und nicht als offene Frage belassen. Ob die Mühle innerhalb dieses Fensters oder darüber betrieben wird, entscheidet, ob das Ergebnis nützliche Zerstörung ist oder dieselbe Art molekularer Schädigung, die für schwache Bindung bei Hochdruck MDM verantwortlich ist [1,24].

Die Anforderung, das Myosinmolekül selbst zu erhalten, bedeutet nicht, dass das umgebende Filamentgitter irrelevant wird, sobald die Zelle geöffnet ist. Offer und Trinicks Quellmechanismus wirkt auf der Ebene der Myofibrille als geordneter Einheit, denn es ist die Ausdehnung und spätere Zusammenziehung des an der Z Linie verankerten Filamentgitters, die bestimmt, wie viel Wasser ein intaktes oder teilweise geöffnetes Fleischstück im rohen oder leicht verarbeiteten Zustand aufnehmen und anschließend halten kann [3]. Allerdings bestimmt das Überleben des ursprünglichen Gitters für sich genommen nicht, ob später ein gutes hitzeinduziertes Gel entstehen kann. Extrahierte myofibrilläre Proteine sind in der Lage, hitzeinduzierte Netzwerke zu bilden, nachdem die ursprüngliche myofibrilläre Architektur zerstört wurde, sofern das extrahierte Protein selbst funktionsfähig bleibt, sodass die wichtigere Frage für die Gelbildung nicht schlicht lautet, ob das Sarkomer überlebt, sondern ob ausreichend funktionelles Protein für Extraktion, Entfaltung, Wechselwirkung und Netzwerkbildung während der nachfolgenden Verarbeitung verfügbar bleibt. Die Zerkleinerung von Muskelfleisch auf Partikelgrößen weit unterhalb einer intakten Myofibrille entfernt das geordnete Gitter, das die Quellung im Rohzustand bestimmt, was ein anderes und schwerwiegenderes Ergebnis ist als die durch gewöhnliches Tumbeln, Massieren oder Faschieren verursachte Sarkomerzerstörung, doch dies belegt für sich genommen nicht, dass das entstehende Gel notwendigerweise schwächer ausfällt, denn dies hängt vom Zustand des extrahierten Proteins ab und nicht vom Überleben der ursprünglichen Struktur.

Diese Unterscheidung ist für beide oben besprochenen Technologien relevant, auch wenn sie eher auf eine Frage als auf eine abschließende Schlussfolgerung verweist. Partikelgrößen unter 50 Mikrometern, wie sie für die zuvor beschriebene Hochdrucktechnologie berichtet werden, sowie die feine Paste, die eine oberhalb ihrer sicheren Drehzahl betriebene Kolloidmühle erzeugt, liegen beide weit jenseits des Ausmaßes gewöhnlicher Tumbel oder Faschierzerstörung, und auf dieser Skala kann nicht angenommen werden, dass das von Offer und Trinick beschriebene zusammenhängende Filamentgitter im Rohmaterial überlebt [3]. So fein zerkleinertes Material kann im Rohzustand dennoch eine starke Wasseraufnahme zeigen, denn die Fragmentierung legt eine sehr große Oberfläche hydrophilen Proteins gegenüber dem umgebenden Wasser und Salz frei. Was diese rohe Aufnahme nicht automatisch garantiert, ist ein durchgehendes, vernetztes Netzwerk, das dieselbe Wassermenge halten kann, sobald das Erzeugnis erhitzt wird, aus demselben zuvor in diesem Artikel unter Wasseraufnahme und Wasserbindung dargelegten Grund, und der entscheidende Faktor ist der funktionelle Zustand des extrahierten Proteins, nicht der Verlust der ursprünglichen Architektur als solcher. Die oben zitierte Kolloidmühlenstudie liefert ein gemessenes Beispiel, das mit diesem Muster übereinstimmt, denn die Behandlung mit 4000 Umdrehungen pro Minute, die mehr Wärme erzeugte als die Behandlung mit 3000 Umdrehungen pro Minute, ging mit teilweiser Proteindenaturierung, einer gestörten Gelmatrix und einer Verringerung der Wasserbindungskapazität auf zwischen 59 und 64 Prozent des unbehandelten Wertes einher [24]. Ob die Hochdrucktechnologie ein vergleichbares Ergebnis speziell an Muskelprotein erzeugt, wurde nicht geprüft und sollte als offene Frage behandelt werden, nicht als etablierte Parallele.

Einige ungefähre Zahlen aus der Schinkenverarbeitungsforschung helfen, den Umfang der Fragestellung einzuordnen, sollten jedoch als allgemeines Bild und nicht als feste Formel gelesen werden. Myofibrilläres Protein wird gewöhnlich mit etwa der Hälfte des gesamten Muskelproteins angegeben, wobei der genaue Anteil je nach Spezies, Muskel und Analysemethode variiert und die Literatur sich nicht auf eine universelle Zahl festlegt [18,19]. Ein typischer roher Schinken liegt bei etwa 20 Prozent Gesamtprotein, was den myofibrillären Anteil in die Größenordnung von etwa 10 Prozent des rohen Fleischgewichts stellt, als allgemeine Größenordnung und nicht als präzise Zahl. Sobald das Tumbeln ein Oberflächenexsudat erzeugt hat, wird dieses Exsudat selbst mit etwa 80 Prozent Wasser, 10 bis 14 Prozent Protein und einem kleinen Rest an Fett angegeben [20].

Die verfügbaren Quellen legen keine quantitative Aufteilung zwischen dem Anteil myofibrillären Proteins fest, der innerhalb der Muskelzelle verbleibt, und dem Anteil, der in das Oberflächenexsudat extrahiert wird, und eine solche Zahl sollte nicht in diesen Artikel hineingelesen werden. Festzuhalten ist, dass die Extraktion in das Exsudat ein fortschreitender, zeitabhängiger Vorgang ist, der ansteigt und dann ein Plateau erreicht, berichtet bei etwa vier Stunden unter intensivem Tumbeln in einer Studie zur Bratenschinkenherstellung [21], und dass sie sich nahe der Schnittfläche jedes Stücks konzentriert statt gleichmäßig über dessen Volumen verteilt zu sein. Beide Beobachtungen stimmen damit überein, dass ein erheblicher Anteil des myofibrillären Proteins in einem Ganzmuskelstück wie Schinken innerhalb der Zelle verbleibt, statt als Exsudat auszuwandern, doch dies bleibt eine vernünftige Schlussfolgerung aus der oberflächenkonzentrierten Natur der Extraktion und keine gemessene Größe.

Temperatur durch den Separator

Weil mechanische und thermische Effekte gemeinsam wirken, sind sowohl die in den Separator eintretende als auch die austretende Temperatur aufschlussreich, und die Differenz zwischen beiden ist nicht das ganze Bild. Tornbergs thermische Übergänge wurden unter spezifischen Versuchsbedingungen gemessen, und die Übergangstemperaturen hängen von Spezies, Proteinpräparation, Ionenstärke, pH Wert, Erhitzungsrate, Proteinkonzentration und Messmethode ab, sodass die nachfolgenden Zahlen als der Temperaturbereich zu lesen sind, in dem messbare Konformationsänderung unter den von Tornberg untersuchten Bedingungen zunehmend relevant wird, nicht als universeller Schädigungsschwellenwert [5]. Mit dieser Einschränkung verlässt MDM, das mit 4 Grad Celsius eintritt und im Verlauf des Prozesses 6 Grad hinzugewinnt, die Anlage bei etwa 10 Grad, deutlich unterhalb dieses Bereichs. Derselbe Anstieg um 6 Grad, ausgehend von 25 Grad, lässt das Erzeugnis bei etwa 31 Grad zurück, bereits innerhalb des Bereichs, in dem Konformationsänderung unter diesen Bedingungen relevant zu werden beginnt. Ausgehend von 30 Grad und endend bei 36 Grad rückt das Protein nach denselben Daten weiter in den Bereich vor, in dem Entfaltung und Proteinassoziation zunehmend bedeutsam werden. Die Baader 694 Studie mit 6 Grad Eintritt und 10 Grad Austritt liefert ein dokumentiertes Beispiel für einen Niederdruckprozess, der deutlich außerhalb dieses Bereichs gehalten wird [9].

Weitere Faktoren, die die MDM Funktionalität beeinflussen

Mechanische und thermische Proteinschädigung sind nicht die einzigen Ursachen schlechter Bindung, und mehrere weitere Variablen können die Leistung einschränken, selbst wenn das zugrunde liegende Myosin weitgehend intakt ist.

Der pH Wert beeinflusst Proteinladung und Quellung stark, denn die elektrostatische Abstoßung nimmt in der Nähe des isoelektrischen Punkts ab, und die myofibrilläre Struktur bindet dann weniger Wasser, während eine Entfernung von diesem Punkt die Ladung erhöht und die Quellung im Allgemeinen verstärkt. Salz und Ionenstärke sind für die myofibrilläre Extraktion grundlegend, denn eine steigende Ionenstärke fördert die Solubilisierung myofibrillären Proteins und macht es für Wasserwechselwirkung und Gelbildung verfügbar, wobei übermäßige Ionenstärke nicht automatisch vorteilhaft ist [11]. Phosphat kann den pH Wert anheben, die Solubilisierung fördern, die Actomyosin Dissoziation unterstützen, zweiwertige Ionen chelatieren sowie Wasserbindung und Emulsionsstabilität verbessern, und eine aktuelle Übersicht von Kim und Kollegen legt diese Mechanismen zusammen mit gegenwärtigen Strategien zur Verringerung des Phosphateinsatzes in der Fleischverarbeitung dar [10].

Proteinoxidation

Proteinoxidation unterscheidet sich von Lipidoxidation, obwohl beide häufig gemeinsam auftreten und in beiläufigen Diskussionen mitunter vermischt werden. Proteinoxidation entsteht durch oxidativen Angriff auf Aminosäure Seitenketten, und ihre Folgen für myofibrilläres Protein umfassen veränderte Löslichkeit, erhöhte Oberflächenhydrophobie, Carbonylierung sowie Protein zu Protein Aggregation durch Disulfid und andere Vernetzungen. Bao und Kollegen fanden, dass die Oxidation myofibrillären Proteins die Filamentladung verändert und Aggregation begünstigt, in einer Weise, die die Wasserbindung unmittelbar verändert, über einen Mechanismus, der sich von mechanischer Fragmentierung oder thermischer Entfaltung unterscheidet [28]. Die praktische Folge für MDM besteht darin, dass Oxidation Gelbildung und Wasserbindung verschlechtern kann, ohne den Rohproteingehalt zu verändern und ohne notwendigerweise das mit mechanischer Fragmentierung verbundene SDS PAGE Muster zu erzeugen, sodass Proteinoxidation als eigenständige Variable neben der mechanischen und thermischen Vorgeschichte beurteilt werden sollte und nicht allein aus diesen Messungen angenommen werden sollte. Der Zusammenhang ist nicht einfach linear. Milde Oxidation wurde in manchen myofibrillären Systemen mit einer Verbesserung von Gelfestigkeit und Wasserbindung in Verbindung gebracht, während stärkere Oxidation beides verringert, sodass das Ausmaß der Oxidation ebenso von Bedeutung ist wie ihr bloßes Vorhandensein.

Calcium und Asche als analytische Indikatoren

Calcium bedarf bei MDM besonderer Aufmerksamkeit, denn das Erzeugnis enthält typischerweise mehr knochenassoziiertes Material als konventionelles faschiertes Fleisch und daher mehr Calcium, und dieses Calcium interagiert mit demselben ionischen Umfeld, das durch Phosphat gesteuert werden soll [10]. Knochenassoziiertes Calcium bringt zusätzliche zweiwertige Ionen in das System ein und kann daher das ionische Umfeld und die Proteinwechselwirkungen in einer Weise verändern, die durch die alleinige Betrachtung der Natriumchlorid Konzentration nicht erfasst wird, und weil Phosphat unter anderem zweiwertige Ionen chelatiert, kann eine Charge mit höherem Calciumgehalt eine andere Phosphatsteuerung erfordern, um denselben Grad an Proteinsolubilisierung zu erreichen wie eine Charge mit niedrigerem Calciumgehalt, selbst bei identischer Salz und Phosphatzugabe. Der Aschegehalt, der dieses Calcium zusammen mit anderen Mineralstoffen einschließt, ist daher ein nützlicher Screening Indikator beim Vergleich von MDM Chargen unterschiedlicher Lieferanten oder Separatoreinstellungen, denn ein höherer Aschewert signalisiert mehr knochenassoziiertes Material und ein entsprechend anderes ionisches Umfeld, noch bevor eine proteinspezifische Messung erfolgt. Asche und Calcium zeigen für sich genommen keine Proteinschädigung an, kennzeichnen jedoch Chargen, bei denen sich die Extraktionschemie anders verhalten kann und bei denen an einer Charge kalibrierte Phosphatmengen möglicherweise nicht unverändert auf eine andere übertragbar sind.

Partikelgröße als analytische Variable

Die Partikelgröße ist in den Vergleichen dieses Artikels durchgehend enthalten, vom gewöhnlichen Faschieren über die BAADER Separation, konventionelles MDM und Kolloidvermahlung bis zur oben besprochenen Hochdrucktechnologie, und sie verdient eine Behandlung als eigenständige Variable und nicht nur als qualitative Beschreibung. Eine geringere Partikelgröße vergrößert die Oberfläche, was die Geschwindigkeit erhöht, mit der Salz und Phosphat myofibrilläres Protein erreichen können, und die Extraktion daher beschleunigt, doch dieselbe Oberflächenvergrößerung erhöht auch die Sauerstoffexposition und damit die Anfälligkeit für die oben beschriebenen oxidativen Veränderungen, und sie erhöht die Geschwindigkeit der Wärmeübertragung während jedes nachfolgenden Kutter oder Garschritts. Die Partikelgröße beeinflusst zudem die Fettverteilung und das Mischverhalten einer Formulierung, denn feinere Partikel verteilen sich leichter in einer Brühwurstmasse, erzeugen jedoch auch mehr Reibungswärme je Einheit aufgewendeter mechanischer Arbeit, wodurch diese Variable unmittelbar mit der im gesamten Artikel besprochenen thermischen Vorgeschichte verbunden ist. Für die MDM Entwicklung ist die Partikelgrößenverteilung daher eine nützliche Ergänzung zu den weiter unten genannten Messungen, denn sie hilft zu erklären, warum zwei Chargen mit ähnlichem Rohprotein und selbst ähnlichem salzlöslichem Protein sich bei Extraktion, Erhitzung und Gelierung dennoch unterschiedlich verhalten können.

Die postmortale Vorgeschichte vor der Separation beeinflusst die Funktionalität ebenfalls, denn pH Abfall, Proteolyse, Oxidation und strukturelle Veränderung nach der Schlachtung beeinflussen alle das Wasserbindungsvermögen des Rohmaterials, bevor es überhaupt den Separator erreicht [6]. Gefrieren und Auftauen fügen eine weitere Variable hinzu, denn Gefrieren kann myofibrilläres Protein denaturieren und die ungefrorene Phase in einer Weise verändern, die die Wasserbindung verringert und den Auftauverlust erhöht, wobei langsames Gefrieren nach der Übersicht von Zhang und Kollegen im Allgemeinen zu größerem Auftauverlust führt als schnelles Gefrieren [12]. Schließlich setzt das Verhältnis von Fett und Wasser zu funktionellem Protein in der Formulierung selbst eine Obergrenze, denn myofibrilläres Protein muss beide Phasen stabilisieren, und zusätzliches Fett oder Wasser über die funktionelle Kapazität des Proteinsystems hinaus erhöht das Risiko von Fettabscheidung und Garverlust. Eine angemessene Mischzeit ist erforderlich, damit Salz und Phosphat das verfügbare Protein extrahieren können, doch übermäßiges Mischen erzeugt unnötige Wärme, sodass das Ziel eine ausreichende mechanische Arbeit ohne unnötigen Temperaturanstieg ist.

Ein praktisches Beispiel: Sojaproteinisolat

Sojaproteinisolat bietet für die MDM Entwicklung eine nützliche Positivkontrolle, denn veröffentlichte Arbeiten zeigen, dass es Geleigenschaften und Wasserbindung in bestimmten Fleischproteinsystemen verbessern kann, nicht weil bekannt wäre, dass eine geringe Zugabe ein grenzwertiges MDM System allgemein zuverlässig rettet. Bei einem Isolat mit etwa neunzig Prozent Protein trägt eine Zugabe von einem Prozent etwa 0,9 Prozent zusätzliches Protein zur Formulierung bei, was für sich genommen bescheiden erscheint. Das zuvor in diesem Artikel dargelegte Argument des funktionellen Proteins liefert einen plausiblen Grund, warum diese Zugabe einen verhältnismäßig größeren Beitrag leisten könnte, wenn das MDM in der Formulierung bereits nahe der Grenze seiner eigenen funktionellen Proteinkapazität liegt, denn es handelt sich um funktionelles Protein, das einem System zugeführt wird, dem es fehlte, nicht das einem System im Überschuss zugeführt wird. Diese spezifische Anwendung auf MDM ist jedoch eine Formulierungshypothese und kein nachgewiesenes Ergebnis.

Li und Kollegen fanden, dass Sojaproteinisolat Geleigenschaften und Wasserbindung in salzreduzierten, unter Hochdruck verarbeiteten Schweine Myofibrillenproteinsystemen verbesserte, bei Zugabemengen von zwei und vier Prozent [13]. Ihre Studie legt kein universelles Optimum von einem Prozent fest, und für die MDM Entwicklung sollte ein Prozent als nützlicher Arbeitsrichtwert behandelt werden, nicht als validiertes Ziel. Ein strukturierter Versuch über Zugabemengen von 0, 0,5, 1,0, 1,5 und 2,0 Prozent, bei dem die Gelfestigkeit nach dem tatsächlichen Aufwärmschritt zusammen mit Garverlust, Wasserabgabe, Saftaustritt und Fettabscheidung gemessen wird, würde zeigen, wo ein bestimmtes MDM System im Verhältnis zu seiner funktionellen Kapazität steht.

Wo Sojaproteinisolat verwendet wird, ist eine Vorhydratation vor der Einarbeitung eine sinnvolle Arbeitspraxis, denn trockenes Protein muss hydratisieren, bevor es vollständig zum Wasser und Proteinsystem beitragen kann, und die direkte Zugabe von Trockenpulver zu MDM zwingt die Hydratation dazu, gleichzeitig mit der Fleischproteinextraktion um Wasser zu konkurrieren. Das nachfolgend genannte Verhältnis, die Temperatur und die Hydratationszeit werden als praktischer Ausgangspunkt für Entwicklungsversuche angeboten und nicht als ein in der zitierten Literatur nachgewiesenes Ergebnis, und sie sollten anhand der betriebseigenen Messungen angepasst werden. Ein Ausgangsverhältnis von einem Teil Isolat zu vier oder fünf Teilen kaltem Wasser bei etwa 5 bis 10 Grad Celsius, gründlich gemischt und etwa zwanzig Minuten vor der Einarbeitung zum Hydratisieren stehen gelassen, wobei die Charge durchgehend so kalt wie praktisch möglich gehalten wird, ist ein vernünftiger Ausgangspunkt. Das Vorhydratationswasser muss innerhalb der gesamten zugesetzten Wassermenge der Formulierung mitgezählt werden und nicht zusätzlich hinzugefügt werden, damit eine scheinbare Verbesserung nicht schlicht das Ergebnis eines höheren Gesamtwasseranteils ist.

Folgerungen für proprietäre Systeme wie Hautstoß

Für ein proprietäres Präparat, das zur Unterstützung der MDM Funktionalität entwickelt wurde, hat das oben dargelegte Ziel eine unmittelbare praktische Konsequenz. Der Zweck besteht nicht darin, MDM im Rohzustand mehr Wasser aufnehmen zu lassen, denn dies lässt sich bereits erreichen, ohne das fertige Erzeugnis zu verbessern. Der Zweck besteht darin, einem System, in dem das native MDM Protein nicht ausreicht, um die nach dem Aufwärmen erforderliche Matrix aufzubauen, zusätzliche funktionelle Proteinstruktur zuzuführen.

Dies macht Sojaproteinisolat zu einer nützlichen Positivkontrolle in der Entwicklungsarbeit, denn es isoliert die Frage des funktionellen Proteins von anderen Formulierungsvariablen. Ein Vergleich mit fünf Ansätzen, statt eines einfachen Zweiervergleichs, liefert die klarste Antwort: MDM allein, MDM plus ausschließlich Wasser, MDM plus ein Prozent Sojaproteinisolat, MDM plus das proprietäre Präparat, und MDM plus Sojaproteinisolat in Kombination mit dem proprietären Präparat. Alle fünf Ansätze sollten Wasser, Salz, Phosphat, Fett, Gesamtprotein, Verarbeitungstemperatur, Mischenergie und Garprogramm konstant halten und nur die funktionelle Proteinzugabe selbst variieren. Dieses Design prüft zwei getrennte Fragen zugleich, nämlich ob das Präparat für sich genommen eine gleichwertige oder bessere Verbesserung der Gelfestigkeit und Wasserimmobilisierung nach dem Aufwärmen liefert, und ob es Sojaproteinisolats Beitrag ersetzt oder ihn bei Kombination lediglich ergänzt. Dies ist ein erheblich stärkerer Funktionalitätstest als die bloße Messung der Wasseraufnahme, oder als ein einzelner Vergleich mit nur einer Alternative, denn er trennt den eigenen Beitrag des Präparats von jedem Beitrag, den Sojaproteinisolat ohnehin geleistet hätte.

Ein Arbeitsrahmen für die MDM Funktionalität

Das oben Dargelegte lässt sich zu drei Fragen zusammenfassen, die unterschiedliche Ursachen trennen, die jeweils unterschiedliche Lösungen erfordern.

Ist das Protein geschädigt, durch thermische Modifikation, mechanische Fragmentierung, Oxidation, Aggregation, gefrierbedingte Denaturierung oder Proteolyse.

Ist das Protein funktionell, jedoch unzureichend extrahiert, wegen unzureichendem Salz, Phosphat, pH Wert, Mischen oder Extraktionszeit.

Ist funktionelles Protein vorhanden, jedoch überlastet, wegen übermäßig zugesetztem Wasser oder Fett im Verhältnis zur verfügbaren funktionellen Proteinkonzentration.

Jede dieser Fragen erfordert eine andere Maßnahme. Ist das Protein geschädigt, besteht das Ziel darin, die verbleibende Funktionalität zu erhalten und, wo angebracht, das System mit zusätzlichem funktionellem Protein zu ergänzen. Ist die Extraktion unzureichend, liegt die Korrektur bei Salz, Phosphat, pH Wert, Mischen und Temperatursteuerung. Ist das funktionelle Protein überlastet, muss die Formulierung selbst angepasst werden, nicht ein Zusatzstoff.

Was unterschiedliche Proteinmessungen einem Formulierer tatsächlich sagen

Weil das zentrale Argument dieses Artikels lautet, dass Proteinmenge nicht mit Proteinfunktionalität gleichzusetzen ist, lohnt es sich, ausdrücklich zu benennen, was jede gängige Messung tatsächlich untersucht, denn keine einzelne Zahl beantwortet die gesamte Frage. Gesamtprotein, nach Kjeldahl oder Dumas, zeigt an, wie viel stickstoffhaltiges Material vorhanden ist, ohne zwischen funktionellem und nicht funktionellem Protein zu unterscheiden. Salzlösliches Protein zeigt an, wie viel dieses Proteins unter den geprüften Salz und Phosphat Bedingungen derzeit extrahierbar ist, was eher die Extraktion betrifft als den intrinsischen Zustand des Proteins selbst. SDS PAGE zeigt die molekulare Integrität an und macht sichtbar, ob die Myosin schwere Kette und zugehörige Proteine auf molekularer Ebene fragmentiert oder anderweitig verändert sind, wie in Miller und Kollegen Vergleich von mechanisch separiertem Hähnchenfleisch mit Brustabschnitten [1]. Thermische Rheologie zeigt an, wie sich das extrahierte Proteinsystem bei Erhitzung tatsächlich verhält, und erfasst dabei das Gelierverhalten, das weder Gesamtprotein noch salzlösliches Protein für sich genommen vorhersagen können. Garverlust und Gelfestigkeit nach dem Aufwärmen zeigen an, ob diese Funktionalität unter realen Verarbeitungsbedingungen in ein fertiges, aufgewärmtes Erzeugnis übergeht. Diese fünf Messungen gemeinsam zu lesen, statt sich auf eine einzelne zu verlassen, erlaubt einem Formulierer, Proteinschädigung, unzureichende Extraktion und Formulierungsüberlastung voneinander zu trennen, statt jedes Bindungsversagen einer einzigen, undifferenzierten Ursache zuzuschreiben.

Ein vorgeschlagenes Versuchsdesign zur Prüfung, ob MDM Protein geschädigt ist

Die oben genannte Messreihe lässt sich zu einem konkreten vergleichenden Protokoll ordnen, statt als bloße Liste zu bestehen. Unter Verwendung desselben Rohmaterials durchgehend würde MDM unter verschiedenen Separatorbedingungen verarbeitet, wobei Druck oder Verweilzeit variiert werden, während die Rohmaterialquelle konstant gehalten wird. Die Temperatur würde für jede Bedingung sowohl beim Eintritt als auch beim Austritt aus dem Separator gemessen. pH Wert, Gesamtprotein, salzlösliches Protein, die Integrität der Myosin schweren Kette mittels SDS PAGE und Proteinoxidation würden anschließend an jeder entstehenden Charge gemessen. Standardisierte Modellemulsionen oder Formulierungen würden aus jeder Charge unter identischen Bedingungen hergestellt, und thermische Rheologie, Garverlust, Fettabscheidung, Wasserabgabe und Gelfestigkeit nach dem Aufwärmen würden am fertigen Erzeugnis gemessen. Die Korrelation der Separatorbedingungen und Rohmessungen mit den Messungen am fertigen Erzeugnis würde zeigen, welche mechanischen oder thermischen Variablen den funktionellen Verlust bei dieser spezifischen Kombination aus Rohmaterial und Anlage tatsächlich vorhersagen, statt sich auf Schlussfolgerungen aus Studien zu stützen, die an anderen Separatoren, Spezies oder Bedingungen durchgeführt wurden. Dies wird als vorgeschlagenes Design und nicht als Ergebnis dargestellt, und es ist das Design, gegen das die zuvor in diesem Artikel dargelegten Hypothesen, insbesondere jene zur Hochdrucktechnologie und zur Kolloidmühle, direkt geprüft werden könnten.

Was dies für die MDM Formulierung bedeutet

Der oben dargelegte Drei Ursachen Rahmen lässt sich als praktische Entscheidungsabfolge anwenden, wenn eine MDM Charge unterdurchschnittlich abschneidet. Ist das Gesamtprotein niedrig, lautet die erste Frage, ob das Rohmaterial selbst verdünnt statt geschädigt ist. Ist das salzlösliche Protein im Verhältnis zum Gesamtprotein niedrig, liegt das wahrscheinliche Problem in einer unzureichenden Extraktion, und die Korrektur liegt bei Salz, Phosphat, pH Wert, Mischzeit oder Temperatur und nicht in einer Proteinergänzung. Ist das salzlösliche Protein angemessen, jedoch die thermische Gelfestigkeit niedrig, liegt das wahrscheinliche Problem eher in einer Proteinschädigung als in der Extraktion, und die Korrektur liegt in einer Verringerung der mechanischen und thermischen Belastung oder in einer Ergänzung durch funktionelles Protein, nicht in einer Anpassung der Extraktionsbedingungen. Ist die Gelfestigkeit angemessen, jedoch der Garverlust hoch, liegt das wahrscheinliche Problem in einer Wasser oder Fettbelastung jenseits der Kapazität des funktionellen Proteins, und die Korrektur liegt in der Formulierung selbst. Ist die Gelfestigkeit angemessen, tritt jedoch während der Lagerung Saftaustritt auf, liegt das wahrscheinliche Problem eher in der Verteilung von Extraktion und Wasser innerhalb der fertigen Matrix als in einem allgemeinen Mangel an funktionellem Protein, und die Korrektur liegt beim Mischen, bei der Gleichmäßigkeit der Extraktion oder bei Hydrokolloidunterstützung, nicht bei zusätzlichem Protein. Unterscheidet sich die MDM Leistung zwischen Lieferanten oder Chargen, ist der Vergleich, der den Unterschied tatsächlich erklärt, die Temperaturvorgeschichte, der Druck, die Separatorkonstruktion, das Rohmaterialalter, die Gefriervorgeschichte, der pH Wert, Calcium, Asche und Proteinfunktionalität, nicht das Rohprotein allein.

Praktische Messungen für die MDM Entwicklung

Rohprotein und Feuchtigkeit allein reichen nicht aus, um die MDM Funktionalität zu charakterisieren. Eine vollständigere Messreihe umfasst die Temperatur beim Eintritt und Austritt aus dem Separator sowie den daraus folgenden Temperaturanstieg, pH Wert, Feuchtigkeit, Protein, Fett, Asche und Calciumgehalt, salzlösliches Protein, das Profil der Myosin schweren Kette mittels SDS PAGE, Proteinoxidation, thermische Gelrheologie, Garverlust, Fettabscheidung und Endgelfestigkeit. Miller und Kollegen zeigen den praktischen Wert der thermischen Rheologie im Besonderen, denn es war diese Messung, die in ihrer Studie das Gelverhalten von mechanisch separiertem Hähnchenfleisch von dem der Brustabschnitte unterschied [1]. Die Korrelation der Integrität der Myosin schweren Kette mit salzlöslichem Protein, thermischer Rheologie, Garverlust und Gelfestigkeit nach dem Aufwärmen erlaubt es einem Formulierer, Proteinschädigung, unzureichende Extraktion und Formulierungsüberlastung voneinander zu trennen, statt jedes Bindungsversagen einer einzigen, undifferenzierten Ursache zuzuschreiben.

Schlussfolgerung

Die MDM Funktionalität wird nicht durch die Menge des vorhandenen Proteins bestimmt. Mechanische Separation zerstört zunächst die Muskelstruktur und kann myofibrilläres Protein für Salz und Phosphat zugänglicher machen, und diese Zerstörung ist daher bis zu einem gewissen Punkt vorteilhaft. Die Schwierigkeit entsteht, sobald die mechanische Behandlung so stark wird, dass sie eine erhebliche Fragmentierung, Aggregation, Oxidation oder thermische Modifikation des Proteins selbst verursacht, denn das Ergebnis ist ein Material, das im Rohzustand bereitwillig Wasser aufnimmt, dieses Wasser jedoch nicht immobilisieren kann, sobald während der Erhitzung die endgültige Proteinmatrix gebildet werden muss.

Der Vergleich zwischen faschiertem Fleisch, BAADER separiertem Fleisch und konventionellem Hochdruck MDM bestätigt die Bedeutung der Verarbeitungsvorgeschichte gegenüber bloßen Kategoriebezeichnungen. Faschiertes Fleisch beginnt im Allgemeinen mit intakterem myofibrillärem Protein, die BAADER Separation wurde als schonenderes Gewinnungsverfahren entwickelt, und dokumentierte Praxis mit einem Baader 694 zeigt Material, das mit 6 Grad eintritt und mit 10 Grad austritt, während konventionelle Hochdruck MDM Herstellung in allgemeinen ingenieurtechnischen Begriffen erheblich stärkere mechanische und thermische Belastung aufbringen kann [1,9]. Das Ziel der Separation besteht daher nicht darin, strukturelle Zerstörung gänzlich zu verhindern, sondern den Muskel so weit zu zerstören, dass funktionelles Protein verfügbar wird, ohne diesem unnötige Schädigung zuzufügen, und dasselbe Prinzip erklärt, warum eine geringe Zugabe funktionellen Proteins wie Sojaisolat ein plausibler Weg ist, ein grenzwertiges System zu verbessern. Für ein Präparat wie Hautstoß liegt der relevante Test nicht darin, ob es Wasser aufnimmt, sondern darin, ob es zu einer durchgehenden hitzeinduzierten Proteinmatrix beiträgt, die in der Lage ist, Wasser zu immobilisieren und nach dem Aufwärmen eine ausreichende Gelfestigkeit zu erzeugen.

MDM sollte daher nicht in erster Linie nach Gesamtprotein oder roher Wasseraufnahme beurteilt werden. Sein technologischer Wert hängt davon ab, wie viel funktionelles myofibrilläres Protein die Separation übersteht, wie effizient dieses Protein extrahiert werden kann, und ob das entstehende Proteinsystem ein ausreichend starkes thermisches Netzwerk für die vorgesehene Wasser und Fettbelastung bilden kann. Diese Frage lässt sich nur durch die Art von Messreihe und vergleichender Prüfung beantworten, die in diesem Artikel dargelegt wurde, angewendet auf das jeweilige Rohmaterial, den jeweiligen Separator und die jeweilige Formulierung, und nicht durch Annahmen aus dem Rohproteingehalt oder aus an anderen Materialien gewonnener Evidenz.

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